A. 如何提高酶的活性
酶的活性常受到某些物质影响,有些物质能增加酶的活性,称为酶的激活剂；另一些物质则降低酶的活性,称为抑制剂.
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性,而且常具有特异性（值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的,有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂,而在高浓度时则成为该酶的抑制剂,NaCl是唾液淀粉酶的激活剂,但NaCl浓度到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活性）.
酶的催化作用受温度的影响,在最适温度下,酶的反应速度最大,大多数动物酶的最适温度为37－40℃.植物酶的最适温度为50－60℃.酶对温度的稳定性与其存在形式有关,有些酶的干燥剂,虽加热到100℃,其活性并无明显改变,但在100℃的溶液中却很快的完全失去活性.低温能降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活.
B. 为什么要进行酶的固定化方法有哪些各有何优缺点
因为在有些反应相中，如果酶和产物混合在一起以后不好分离，会影响后续操作，此外，溶解相的酶有时候效率会比较低。
方法：
1、载体结合，将酶和一些高分子材料结合在一起。优点：制作简单，反应效率较高，比较适合大型工业化生产；缺点：适用的酶范围比较小。
2、交联，利用连接分子将酶相互连在一起形成高分子。优点：类似第一条；缺点：会产生酶的浪费，教练反应比较激烈会可能导致酶活性的降低。
3、包埋，将酶包裹在高分子材料所形成的网格中，包埋材料允许反应物通过，但不允许酶通过。优点：方法较统一，适合实验室操作，对酶和反应相限制较少；缺点：持久性差，包埋反应可能会减损酶活性。
C. 如何更好地提高酶的活力或催化效率
温度，溶液酸碱性：将温度控制在酶活性最强的范围内，根据不同种类酶控制溶液PH值，使酶具有催化效率高的因素有以下几个方面。
（一）邻近与定向效应
是指酶受底物诱导发生构象变化，使底物与酶的活性中心楔合，对于双分子反应来说，两个底物能集中在酶活性中心，彼此靠近并有一定的取向。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使一个分子间的反应变成了一个近似于分子内的反应，从而增加了反应速度。
（二）底物分子敏感键扭曲变形
酶活性中心的结构有一种可适应性，当专一性底物与活性中心结合时，可以诱导酶分子构象的变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确的排列和定位，使催化基团能够合适地处在被作用的键的地方，这也就是前面提到过的“诱导契合”学说。与此同时，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“变形”，从而促进酶-底物络合物进入过渡态，降低了反应活化能，加速了酶促反应。实际上这是酶与底
物诱导契合的动态过程。酶活性中心的某些基团，在底物的分步反应中，经常表现为酸碱催化与共价催化的作用。
（三）酸碱催化
酸碱催化有狭义的和广义的。最初，化学家们认为：酸是H+离子，碱是OH -离子。狭义的酸碱催化就是H+离子或OH -离子对化学反应速度表现出的催化作用。酸碱催化在有机化学反应中是比较普遍的现象。如在酸碱的作用下，蛋白质可能水解为氨基酸，脂肪可以水解为甘油和脂肪酸。由于细胞内的环境接近中性，H+与OH -离子的浓度都很低，因此，在生物体内进行的酶促反应，H+与OH -离子的直接作用相当微弱。随着科学的发展，概念的深化，后来把酸定义为质子的供体，碱定义为质子的受体。现在所说的酸碱催化作用，则是指组成酶活性中心的极性基团，在底物的变化中起质子的供体或受体的作用，这就是广义的酸碱催化。发生在细胞内的许多类型的有机反应都是广义的酸碱催化。例如，羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各种分子的重排以及许多取代反应都属此种类型。酶活性中心处可以提供质子或接受质子而起广义酸碱催化作用的功能基团有：谷氨酸、天冬氨酸侧链上的羧基，丝氨酸、酪氨酸中的羟基，半胱氨酸中的巯基，赖氨酸侧链上的氨基，精氨酸中的胍基和组氨酸中的咪唑基。其中组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基团。
影响酸碱催化反应速度的因素有两个，第一个是酸碱的强度，在这些功能基团中，组氨酸的咪唑基的解离情况pK值为6.0，在生理pH条件下，既可以作质子的供体又可作质子的受体。因此，咪唑基是催化中最有效最活泼的一个催化功能基团；第二个是这些功能基团供出质子或接受质子的速度，其中的咪唑基的情况特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅速，其半衰期小于10-10秒。而且，供出或接受质子的速度几乎相等。由于咪唑基有如此的优点，所以虽然组氨酸在大多数蛋白质中含量很少，却很重要，在许多酶的活性中心处都含有组氨酸。推测很可能在生物进化过程中，它不是作为一般的结构蛋白成分，而是被选择作为酶分子中的催化结构而存在下来的。具有酸碱催化特征的酶促反应，酶与底物结合成的中间产物是离子型络合物。
（四）共价催化
还有一些酶以另一种方式来提高催化反应的速度，即共价催化。它是指酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。根据活性中心处极性基团对底物进攻的方式不同，共价催化可分为亲电催化与亲核催化两种。较常见的是活性中心处的亲核基团对底物的亲核进攻。亲核基团含有未成键的电子对，在酶促反应中，它向底物上缺少电子的正碳原子进攻。因亲核基团对底物亲核进攻而进行的催化作用，称为亲核催化。活性中心处的亲核基团有：丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基等。此外，辅酶中还含有另一些亲核中心。以硫胺素为辅酶的一些酶如丙酮酸脱羧酶、含辅酶A的一些脂肪降解酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以丝氨酸为催化基团的蛋白水解酶等，都有亲核催化的机制。同理，亲电催化则是亲电基团对底物亲电进攻而引起的催化作用。常见的亲电基团有NH3+、Mg2+、Mn2+、Fe2+等。
（五）活性中心低介电微环境
酶分子中的疏水侧链一般在分子内部组成疏水的非极性区，而表面则为亲水基团组成的亲水极性区。这就是说在酶分子上存在不同的微环境。
酶的活性中心凹穴内相对地说是非极性的，而在疏水的非极性区介电常数低，因此，酶的催化基团被低介电环境所包围，在某些情况下排除高极性的水分子。这样，底物分子敏感键和酶的催化基团之间就会有很大的反应力，有助于加速酶的反应。酶活性中心的这种性质也是使某些酶催化总速度增长的一个原因。
上面介绍了使酶具有高催化效率的几个因素。实际上，它们并不是在所有的酶中同时起作用，更可能的情况是对不同的酶起主要作用的因素不完全相同，各自都有其特点，可以分别受一种或几种因素的影响，也就是说各种酶的作用机理是不尽相同的。目前研究较为深入的有胰凝乳蛋白酶、溶菌酶、羧肽酶A等。在此，我们以胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）为例，较详细地介绍这方面的研究结果，以便具体地了解酶的作用机理。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶。在胰脏中它以酶原的形式合成，是由245个氨基酸残基组成的单一多肽链，通过5个二硫键交联起来的。酶原是酶的无活性的前体。胰凝乳蛋白酶原与其它酶原，包括胰蛋白酶原、羧肽酶原、弹性蛋白酶原，一起储存在胰脏的脂类-蛋白质膜上。当需要消化时，它们即分泌到十二指肠的管中，在那里被激活而成为有活性的蛋白酶。
胰凝乳蛋白酶的活性中心由Asp102、His57及Ser195组成的。其中Ser195是酶活性中心的底物结合部位，His57是活性中心内的催化部位。Asp102、His57、Ser195三者构成一个氢键体系。大部分情况下，Asp102以离子化形式-COO-存在，Ser195以非离子化形式-CH2OH存在。由于His57的咪唑基的特殊性，既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基团，从而成为Asp102羧基及Ser195羟基间的桥梁。Ser195由于His57及Asp102的影响而成为很强的亲核基团，易于供给电子，如同接力赛跑那样，Asp102从Ser195吸引的一个质子是质子先从Ser195传递到His57上，再由His57传递给Asp102。
我们把胰凝乳蛋白酶活性中心处Asp102与His57之间以及His57与Ser195之间形成氢键而建立起的一个平衡体系称为电荷转接系统，又称电荷中继网（charge relay network）。
胰凝乳蛋白酶在动物小肠中催化蛋白质的水解，它具有基团专一性，水解芳香族氨基酸，如苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的羧基端形成的肽键。此酶催化的底物是含酰胺键的多肽和H2O，产物为胺和酸。催化的全过程分为两大阶段。
第一阶段——水解反应的酰化阶段，产生第一个产物胺。
肽键水解是从Ser195的氧原子对底物敏感肽键的羰基碳原子进行亲核攻击开始的，结果形成了一个不稳定的四联体，相当于中间产物ES，，它包括Ser195的羟基、底物的酰基部分、底物的氨基部分及His57的咪唑基，通过电荷转接系统很容易地发生了反应。酶-底物的过渡态很快分解，敏感肽键C-N断裂，产生第一个产物胺及酰基-酶中间产物，底物中的酸成分与Ser195羟基相连接。
第二阶段——水解反应的脱酰阶段。胺从底物中释放出来，形成酰化胰凝乳蛋白酶，即酶-底物中间复合物。接着水分子进入活性中心，电荷转接系统从水中吸收一个质子，结果OH -立即亲核攻击已连在Ser195上的底物的酰基碳原子，也形成一个短暂的四联体。然后，Ser195的C-O键裂解产生第二个产物酸，这时酶又恢复自由状态，再去进行下一轮催化。除胰凝乳蛋白酶外，在催化中具有“天冬氨酸、组氨酸、丝氨酸”电荷转接系统的酶还有胰蛋白酶、弹性蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶等，它们可能有类似的催化机理。在上述胰凝乳蛋白酶的催化反应中，组氨酸咪唑基起着广义酸碱催化剂的作用，先促进Ser195的羟基亲核地附着到底物敏感肽键中的羰基碳原子上，形成共价的酰化中间物，再促进酰化的ES中间物上的酰基转移到水（或其它的酰基受体如醇、氨基酸等）上。通过这个电荷转接系统，进行酸碱催化及形成共价中间产物，催化速度增加约为非酶催化水解反应的103倍。
D. 高中生物提高酶的使用寿命的方法除了固定化还有什么
降低温度，低温保存酶的活性降到最低点
E. 酶在体外有寿命吗比如工业生产中用的酶，为什么
酶一般很难用常规的“寿命”概念来解释。
酶的每一个分子要么是有活性的 要么是没有活性的（被抑制剂抑制、中毒、降解等而失去活性）。
一群酶分子，有的失去活性性 有的还保持活性的话，这个群体还是有酶活性的。但当所有群体中的酶都失活的时候，可以理解为酶的“寿命”就结束了。因此这样看来，酶的“寿命”跟环境密切相关，环境中的对酶有抑制或者毒性的物质越少，条件越合适（pH 温度等），寿命就越长。如果没有这些抑制剂，条件也是最适，理论上酶的寿命可以是无限的。
F. 有哪些提高酶的活性的方法
调节方法如下：（包括抑制或提高活性）
调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。
调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
抑制剂可调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
其他调节方式
通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。