Ⅰ 什么是酶，其组成及各部分功能及分类
酶，指具有生物催化功能的高分子物质。 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。
虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子 和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。[1]
酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
人体和哺乳动物体内含有5000种酶。它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物），只有在被需要时才被激活，这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢几乎不能完成，生命活动就根本无法维持。
所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。
酶是一类生物催化剂，生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定只在细胞内起催化作用。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能。
酶与无机催化剂比较：
1．相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。
2．不同点：即酶的特性，包括高效性，专一性，温和性（需要一定的pH和温度）等。
来源
所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各种各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质 = 制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。
但是酶不等于酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等于酵母。
分类：
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
氧化还原酶类
（oxidorectase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。[6]
转移酶类
（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶类
（hydrolases ）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶类
（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应，使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。
异构酶类
（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。
合成酶类
（ligase）催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
功能：
催化
酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
反应
特点
酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。
有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
作用机制
酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度
1．邻近效应与定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效应(surface effect)
应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。
酶的应用：
催化剂
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
高效性与专一性
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体中的作用
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．[7]
酶的生理医学效应
酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱的水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性。
酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显着升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展。
酶在临床治疗上的应用
酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些酶，不仅可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗，在肿瘤方面的使用也取得了显着的成效．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗。如酶补脾补肾在不孕不育等问题上，也有较好的调理。而磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等。
酶在生产生活中的应用
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．此时酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
学科意义：
生物学
在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，
酶分子结构及化学反应 (12张)
特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。
复合酶的一个非常重要的功能是参与消化系统的工作。以蛋白酶为代表，可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小于15微米的小分子，以便于肠道毛细血管充分吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。
在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。
动力学
酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。
1902年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论； 随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。 亨利最大贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物。
酶初始反应速率（表示为“V”）与底物浓度（表示为“[S]”）的关系曲线。随着底物浓度不断提高，酶的反应速率也趋向于最大反应速率（表示为“Vmax”）。酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有25毫秒。 酶催化速率依赖于反应条件和底物浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的pH和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的底物浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率（Vmax）。出现这种现象的原因是，当反应体系中底物的浓度升高，越来越多自由状态下的酶分子结合底物形成酶-底物复合物；当所有酶分子的活性位点都被底物饱和结合，即所有酶分子形成酶-底物复合物时，催化的反应速率达到最大。当然，Vmax并不是酶唯一的动力学常数，要达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（Km），指的是达到Vmax值一半的反应速率所需的底物浓度。对于特定的底物，每一种酶都有其特征Km值，表示底物与酶之间的结合强度（Km值越低，结合越牢固，亲和力越高）。另一个重要的动力学指标是kcat（催化常数），定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用于表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km来衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含了催化反应中所有步骤的反应常数。由于特异性常数同时反映了酶对底物的亲和力和催化能力，因此可以用于比较不同酶对于特定底物的 催化效率或同一种酶对于不同底物的催化效率。特异性常数的理论最大值，又称为扩散极限，约为108至109 M−1s−1；此时，酶与底物的每一次碰撞都会导致底物被催化，因此产物的生成速率不再为反应速率所主导，而分子的扩散速率起到了决定性作用。酶的这种特性被称为“催化完美性”或“动力学完美性”。相关的酶的例子有磷酸丙糖异构酶、碳酸酐酶、乙酰胆碱酯酶、过氧化氢酶、延胡索酸酶、β-内酰胺酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。 在这些情况下，可以应用分形米氏方程。
存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用当今公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对底物的附加效应来解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉底物以及将底物以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能垒（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。 有报道发现色胺中质子存在量子穿隧效应。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能垒，而不是像传统理论模型的方式通过降低能垒达到催化效果。有相关的实验报道提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。
热力学
与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下，反应在酶存在或不存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。
酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。
酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。
当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。
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Ⅱ 酶是一种什么物质
酶是一种有机催化剂。化学家们着手分离酶，想看看它们到底是什么物质。但在各种细胞和天然液体内，酶的含量都非常少，而且很难提纯。
很多生物化学家曾经猜测酶就是蛋白质。因为只要稍稍加热，就很容易破坏酶的性质，这很像蛋白质的变性。1930年，洛克菲勒研究院的化学家诺思罗普和他的同事们得到了许多种酶的结晶体（包括胃蛋白酶），而且发现，这些酶的结晶体的确都是蛋白质，即使溶解并稀释到查不出蛋白质的存在，仍然保持着催化活力。至此，人们确定了酶是“蛋白质催化剂”。萨姆纳和诺思罗普由于对酶的研究成绩卓着而分享了1946年的诺贝尔化学奖。
Ⅲ 常用的工业酶有哪些
酶制剂工业是知识密集的高科技产业,是生物工程的经济实体。据台湾食品工业发展研究所统计,全世界酶制剂市场以年平均11 %的速度逐年增加。从1995 年的12. 5 亿美元增加到1999 年的19. 2 亿美元,预计到2002 年市场规模将达到25 亿美元。就酶在各领域的应用来说,食品、饲料工业用量最大,占销售总额的45 % ,洗涤剂占32 % ,纺织工业占11 % ,造纸工业占7 % ,化学工业占4 %。权威部门预测1997 年至2002 年,5 年中酶制剂市场的发展趋势,食品用酶将由7. 25 亿美元增至11. 76 亿美元,年增长率11. 4 %;洗涤剂用酶将由4. 89 亿美元增到8. 48 亿美元,年增长率13. 3 %;纺织用酶将由1. 65 亿美元增到2. 58 亿美元,增长率10. 3 %;造纸工业用酶将由1 亿美元增加到1. 92 亿美元,年增长率为最高,达到16. 2 %;化学工业将由0. 61 亿美元增加到0. 96 亿美元, 年增长率10. 5 %。与1985 年时,食品工业用酶占酶制剂市场62 % ,洗涤剂用酶占33 % ,制革纺织工业用酶占5 %相比,其明显的变化是,非食品工业用酶领域在迅速扩大,反映了人们对环保意识的增强。
在全世界上百个有名的酶制剂企业中, 丹麦NOVO 公司牢牢把持着龙头地位,占有50 %以上市场份额,杰能科则其次,占25 %左右市场份额,其它各国酶制剂生产企业分享余下的25 %市场份额。
工业上使用的酶制剂基本上分为二类:一类是水解酶类,包括淀粉酶、纤维素酶、蛋白酶、脂肪酶、果胶酶、乳糖酶等,占有市场销售额的75 %以上。目前约有60 %以上的酶制剂已用基因改良菌株生产,NOVO 公司使用的菌种有80 %是基因重组菌株。第二类是非水解酶,占市场销售额10 %左右,并有逐年增大的倾向,主要是分析试剂用酶和医药工业用酶。
食品工业中,用于淀粉加工的酶所占比例仍是最大,为15 %;其次是乳制品工业,占14 %。酶在食品、纺织、制革工业等传统的应用虽然已相当广泛,技术上也已很成熟,但是仍在不断发展。以下就近年来对酶的生产安全与在工业应用方面的新发展作一简单介绍:
1 酶制剂生产的安全卫生管理
我国加入WTO 在即,对于酶制剂生产的安全卫生管理不可不加注意。食品用酶制剂国外是作为食品添加剂的,对其安全卫生规定很严。酶本身虽是生物产品,比化学制品安全,但酶制剂并非单纯制品,常含有培养基残留物、无机盐、防腐剂、稀释剂等。在生产过程中还可能受到沙门氏菌、金黄葡萄球菌、大肠杆菌之污染。此外还可能会含生物毒素,尤其是黄曲霉毒素,即使是黑曲霉,有些菌种也可能产生黄曲霉毒素。黄曲霉毒素或由于菌种本身产生或由于原料(霉变粮食原料) 所带入。此外培养基中都要使用无机盐,难免混入汞、铜、铅、砷等有毒重金属。为保证产品绝对安全,对原料、菌种、后处理等道道工序都要严格把关。生产场地要符合GMP(Good Manufactur2ing Practice 即良好的生产规程) 要求。对酶制剂产品的安全性要求,联合国粮农组织(FAO) 和世界卫生组织(WHO) 食品添加剂专家委员会(Joint FAO/ WHO Expert Committee on Foodadditives , J ECFA) 早在1978 年WHO 第21 届大会提出了对酶制剂来源安全性的评估标准:
(1) 来自动植物可食部位及传统上作为食品成份,或传统上用于食品的菌种所生产的酶,如符合适当的化学与微生物学要求,即可视为食品,而不必进行毒性试验。
(2) 由非致病的一般食品污染微生物所产的酶要求作短期毒性试验。
(3) 由非常见微生物所产之酶要作广泛的毒性试验,包括老鼠的长期喂养试验。
这一标准为各国酶的生产提供了安全性评估的依据。生产菌种必须是非致病性的,不产生毒素、抗生素和激素等生理活性物质,菌种需经各种安全性试验证明无害才准使用于生产。对于毒素之测定,除化学分析外,还要做生物分析。英国对添加剂的安全性是由化学毒性委员会
(简写COT) 进行评估的,并向政府专家咨议委员会FACE(食品添加剂和污染委员会) 提出建议。COT最关心的是菌种毒性问题,建议微生物酶至少做90天的老鼠喂养试验, 并以高标准进行生物分析。COT 认为菌种改良是必要的,但每次改良后应作生物检测。美国对酶制剂的管理制度有二种: 一是符合GRAS( General recognized as safe) 物质;二是符合食品添加剂要求。被认为GRAS 物质的酶,在生产时只要符合GMP 就可以。而认为食品添加剂的酶,在上市前须经批准,并在联邦管理法典(CFR , TheCode of Federal Regulation) 上登记。申请GRAS 要通过二大评估,即技术安全性和产品安全性试验结果的接受性评估。GRAS 的认可除FDA 有权进行外,任何对食品成份安全性具有评估资格的专家也可独立进行评估。在美国用以生产食品酶的动物性原料,必须符合肉类检验的各项要求,并执行GMP 生产,而植物原料或微生物培养基成份在正常使用条件下,进入食品的残留量,不得有碍健康。所用设备、稀释剂、助剂等都应是适用于食品的物质。须严格控制生产方法及培养条件,使生产菌不致成为毒素与有碍健康之来源
此外,近年来世界食品市场推行KOSHER 食品认证制度,即符合犹太教规要求的食品制度。有了KOSHER 证书,才可进入世界犹太组织的市场。在美国不仅是犹太人,连穆斯林、素食者、对某些食物过敏的人,大多数也购买KOSHER 食品。按规定KOSHER 食品中不得含有猪、兔、马、驼、虾、贝类、有翼昆虫和爬虫类的成份。加工KOSHER 食品的酶制剂同样要符合KOSHER 食品的要求。故国外许多食品酶制剂都有符合KOSHER 食品的标记。要将我国酶制剂向海外开拓,对此不可不加以注意。符合KOSHER 食品要求由专门权威机构审批,比FDA 还严。
2 酶在工业中的新用途
2. 1 功能性低聚糖的制造
近20 年来,以双歧杆菌、乳酸菌为主的益生菌和以低聚果糖、异麦芽糖、低聚半乳糖为首的益生原作为新一代保健食品在世界各国广泛流行。通过酶法转化的各种功能性低聚糖年销售量已超过10 万吨。功能性低聚糖是指那些人体不消化或难消化吸收的低聚糖,摄取后直入大肠,选择性地被人体自身的有益菌(双歧杆菌等) 所优先利用。使体内双歧杆菌成倍、上百倍地增殖而促进宿主的健康,故也称为双歧因子。这些低聚糖也不被龋齿病源突变链球菌所利用,食之不会引起蛀牙。每天摄取3～10 g 功能性低聚糖,可改善胃肠功能,防止便泌和轻度腹泻,减少肠内毒素生成和吸收,提高机体抗病免疫功能。功能性低聚糖正在成为21 世纪流行的健康糖源。
(1) 异麦芽低聚糖:是难消化低聚糖,不被唾液、胰液所分解,但在小肠可部分被分解和吸收。热值约为蔗糖和麦芽糖的70 %～80 %。对肠道直接刺激性较小。小鼠急性毒性试验LD50 为44g/ kg 以上,安全性不逊于蔗糖和麦芽糖。人体最大无作用量1. 5 g/ kg (摄取后24 小时不发生腹泻之上限量) ,而其它难消化低聚糖或糖醇的最大无作用量只有0. 1～0. 4 g/ kg。摄取异麦芽糖16g ,一周后肠道中双歧杆菌、乳酸菌等有益菌明显增加,而拟杆菌、梭状杆菌等有害菌受到抑制,便秘改善,粪便pH 下降,有机酸增加,腐败物减少。小鼠试验表明,摄取异麦芽糖后免疫力增强,血脂改善。异麦芽糖在高温、微酸性和酸性环境下稳定,可以添加于各种食品和饮料中。
异麦芽低聚糖是淀粉经α- 淀粉酶液化,β- 淀粉酶糖化和α- 葡萄糖苷酶转苷反应而生成的包括含α- 1 ,6 键的异麦芽糖,潘糖,异麦芽三糖等分枝低聚糖的糖浆。市场上的异麦芽糖分含量50 %与90 %两种,后者是将含量50 %的异麦芽糖用离子交换法或酵母发酵法去除葡萄糖而成。粉状糖是糖浆经喷雾干燥而成。
生产异麦芽糖的α- 葡萄糖苷酶是黑曲霉生产糖化酶之副产品,将糖化酶发酵液经离子交换吸附去除所含α- 葡萄糖苷酶经洗脱浓缩而成。虽然发表过不少培养黑曲霉生产α- 葡萄糖苷酶的研究的报道,但未见用于商品生产。用α- 葡萄糖苷酶转化麦芽糖生产异麦芽低聚糖,其生成量一般仅50 %左右,另外还含有20 %～40 %的麦芽糖与葡萄糖。为了提高异麦芽低聚糖产量,曾有不少研究报导,例如使用臭曲霉α- 葡萄糖苷酶,产品中潘糖产量可达30 %葡萄糖量可降至20 %。高崎发现脂肪嗜热芽孢杆菌所产普鲁兰酶在高浓度麦芽三糖存在下有转苷作用。将其结构基因导入枯草杆菌NA - 1 ,生产的新普鲁兰酶,与枯草杆菌糖化型α- 淀粉酶(可产生麦芽三糖) 一起作用于淀粉,异麦芽低聚糖的产率可达60 % ,而葡萄糖含量由40 %降至20 %。为了提高黑曲霉α- 葡萄糖苷酶的活力,东京大学生物工程系将α- 葡萄糖苷酶基因AGLA 导入黑曲霉GN - 3 ,得到转化子GIZ 155 - A3 - 4 ,产酶能力提高了11 倍。
目前我国生产异麦芽糖的企业多达50～60 家,生产能力约5 万吨以上,α- 葡萄糖苷酶的用量以0. 1 %计,需50 吨,消耗外汇甚巨(以每吨75 万元计,就需3750 万元人民币) 。有必要立足自给。
(2) 海藻糖:是二分子葡萄糖以α,α- 1. 1 键连结而成的非还原性低聚糖。广泛存在于动植物和微生物(如菌覃、海藻、虾、啤酒酵母、面包酵母) 中,是昆虫主要血糖,作为飞翔时之能源来利用。海藻糖能保护某些动植物适应干燥和冰冻的环境。海藻糖是一种很好的糖源,因非还原性,故耐酸耐热性好,不易同蛋白质、氨基酸发生反应。对淀粉老化,蛋白质变性,脂肪氧化有较强抑制作用。此外还可消除某些食物之苦涩味、肉类之腥臭。海藻糖不被龋齿突变链球菌利用,食之不会引起蛀牙。活性干酵母的活存率全赖酵母细胞中海藻糖含量所决定。过去海藻糖系从酵母中提取(最大含量也只有20 %) ,成本甚高,每公斤高达2～3 万日元。现在可以用酶或发酵法生产,成本大大下降。久保田等从节杆菌、小球菌、黄杆菌、硫化叶菌等土壤细菌中发现一组海藻糖生成酶(海藻糖合成酶 MTSASE 与麦芽低聚糖海藻糖水解酶MTHASE) ,当将其同异淀粉酶、环糊精生成酶、α- 淀粉酶、糖化酶一起作用于液化淀粉时,可得到85 %收率的海藻糖。
(3) 帕拉金糖( Palatinose) 学名为异麦芽酮糖( Isomaltotulose) :以蔗糖为原料,经产朊杆菌或普利茅斯沙雷氏菌的α- 葡萄糖基转移酶(又称蔗糖变换酶Sucrose multase) 的作用,蔗糖分子的葡萄糖和果糖由α- 1 ,2 键结合转变为α- 1 ,6 键结合而成。由于结构的改变,其甜度减少到蔗糖之42 % ,吸湿性较低,对酸的稳定性增加,耐热性略为降低,生物学、生理学特性发生改变,不能为多数细菌、真菌所利用。食后不被口腔、胃中的酶所分解,直到小肠才可被酶水解成为葡萄糖和果糖而进入代谢。帕拉金糖不为口腔龋齿突变链球菌所利用,食之不易发生蛀牙,食后血糖也不会迅速升高,故可为糖尿病人使用。
帕拉金糖在低水份和低pH 下便会失水而缩合成为2～4 个分子的低聚帕拉金糖,甜度为蔗糖之30 % ,不为肠道消化酶所消化,食后可直达大肠而为双歧杆菌选择性利用,起到双歧因子的保健作用。将帕拉金糖在高温高压下,用雷尼尔镍为催化剂氧化便生成帕拉金糖醇。这种糖醇甜度为蔗糖的45～60 % ,热值为蔗糖的二分之一。食后不易消化吸收,不会引起血糖和胰岛素升高,不会引起蛀牙,适合糖尿病人、老人、肥胖者作甜味剂。因其物理性质酷似蔗糖,可用其制作低热值糖果,是国际上流行的新一代甜味剂。上述三种糖在欧美、日本等已经大量生产,并被广泛利用;而在国内虽已研究成功,但在生产和应用上尚存在不少阻力。
(4) 低聚果糖:是以蔗糖为原料经黑曲霉β2果糖基转移酶的作用,将蔗糖分子的D2果糖以β22 ,1 链连接123 个果糖分子而成的蔗果三糖、蔗果四糖以及蔗果五糖与蔗糖、葡萄糖以及果糖的混合物,甜度为蔗糖的60 %。用离子交换树脂将其中葡萄糖与果糖除去后,可得到含低聚果糖95 %以上的产品,甜度为蔗糖的30 %。低聚果糖的主要成份蔗果三糖与蔗果四糖在人体中完全不被唾液、消化道、肝脏、肾脏中的α2葡萄糖苷酶水解,本身是一种膳食纤维,食后可直达大肠,为大肠中的有益细菌优先利用。食低聚果糖不会引起血糖、胰岛素水平的升高,热值为1. 5kCal/ g ,通过双歧杆菌的增殖,肠道得以净化,肌体免疫力增强,营养改善,血脂降低。以年龄50～90 岁老人进行试验,日食低聚果糖8g ,8 天后肠道双歧杆菌可由5 %增加到25 %。便秘者食用低聚果糖每天5～6g ,4 天后80 %便秘者症状改善,粪便变为柔软,色泽转黄,臭味减少,肠道腐败得到控制。
低聚果糖也存在于菊芋、菊苣、芦笋等植物,西欧都用菊粉做原料,用菊粉酶局部水解而成。日本政府将低聚果糖批准为特定保健食品;西欧、芬兰、新加坡、台湾等地将低聚果糖作为功能性食品配料,广泛使用在各种食品。我国大陆低聚果糖的年生产能力为15000 吨,广东江门量子高科10000 吨,云南天元3000 吨,张家港梁丰1000 吨,广西大学奥立高500 吨。此外五粮液酿酒公司、上海中科生物医学高科技开发有限公司也在销售。
(5) 低聚木糖的特点是对酸、热稳定性强,故可用于果汁等酸性饮料,因其不被多数肠道细菌利用,只有双歧杆菌等少数细菌能利用,因此是一种强力双歧因子,每天摄取0. 7g 即可见效。这种糖是以玉米芯为原料,提取其木聚糖后,用曲霉木聚糖酶水解而得。由日本三得利公司首先生产,我国山东龙力公司在中国农大的支持下开发成功。山东食品发酵研究院亦已宣告研制成功。此外,其它功能性低聚糖如低聚半乳糖,低聚甘露糖等我国也已开发成功。
2. 2 酶用于功能性多肽的生产
近年发现蛋白酶水解蛋白质生成的肽类,其吸收性比蛋白质或由蛋白质的组成的氨基酸为好,因此可作为输液、运动员食品、保健食品等。在蛋白质水解物中,有些肽具有生理活性功能,如酪蛋白经胰酶或碱性蛋白酶水解可生成酪蛋白磷酸肽(CPP) ,具有促进Ca 、Fe 吸收的功能。由鱼肉、大豆、酪蛋白经酶水解得到的水解物中含有一种氨基酸,序列是Ala - Val - Pro - Tyr - Pro - Gln - Arg 的七肽,是一种血管紧张素转化酶抑制剂(ACEI , An2giotensin Converting Enzyme Inhibitor) 。它可同血管紧张素相结合影响其活性的表达,从而防止血压升高,是较理想的降压保健食品。由不同蛋白质原料,不同的蛋白酶水解得到不同结构的肽类中,有些肽还具有降血脂,促进酒精代谢、抗疲劳、抗过敏的生理功能。常食豆酱、豆豉、纳豆、乳腐等酿造食品有益健康,原因也在此。胨是细菌培养基原料,因发现其有生理功能,竟
然也有人将它装入胶囊,当保健品销售,获利甚丰。
2. 3 酶用于油脂工业
酶在油脂工业上的应用还处于萌芽阶段。(1) 纤维素酶、半纤维素酶用于榨油工业:油料用溶剂抽提油后,残渣中残留溶剂很难完全去除,影响饲料应用,为此日本开发了采用纤维素酶、半纤维素酶和果胶酶分解植物组织,来提取油脂。方法是将油橄榄、菜籽等先经破碎或热处理,然后加半纤维素酶反应数小时,离心分离油脂和渣粕。这种工艺已用在橄榄油、桔油提取上,菜籽油已进入中试阶段。在动物油脂生产上,利用蛋白酶处理,使蛋白质同油脂分离,因可避免高温处理,油脂的质量也就更好。为了去除油脂残余卵磷脂,使用磷酸酯酶去除油中水溶性卵磷脂。
(2) 制造脂肪酸
脂肪酶对底物有位置专一性和非专一性之分,此外对底物脂肪酸链长、不饱和度也有选择性,用对位置无专一性脂肪酶水解猪油生产脂肪酸,作为制造肥皂的原料。用对不饱和脂肪酸酯无作用的脂肪酶,水解鱼油时,因对高度不饱和脂肪酸DHA 的甘油三酯难水解而保留下来,用此法来制造DHA 等ω3 脂肪酸。
(3) 酯交换
利用脂肪酶之酯交换作用,改变油脂脂肪酸组成可改变油脂性质,例如用棕榈油改性成为可可脂。
2. 4 转谷酰胺酶( TGASE) 用于肉类加工转谷酰胺酶可催化蛋白质分子中谷氨酸残基上γ2酰胺基和各种伯胺间的转酰基反应,当蛋白质中赖氨酸残基的ε2氨基作为酰基受体时,可在分子间形成ε2(γ2Gln) Lys 共价键而交联,从而可增加蛋白质之凝胶强度,改善蛋白质结构和功能性质,利用此作用,可将低值碎肉重组,改善鱼、肉制品外观和口感,减少损耗, 从而提高经济价值。还可将Met .Lys. 等必须氨基酸导入缺乏此氨基酸的蛋白质而改善营养价值。此酶也可用于毛织物加工,用于酶的固定化或将不同分子进行联结,将抗体与药剂进行联结等。生产菌种为茂原链轮丝菌( S t reptoverticill ummobaracens) ,日本已商业化生产,我国无锡轻工业大学也已研究成功,转入试生产阶段。
2. 5 酶在果蔬加工上的新用途
(1) 原果胶酶用于果胶提取:
果实中的果胶在未成熟前是以不溶性的原果胶形式存在的,在水果成熟过程中逐渐转变成可溶性之果胶。原果胶也可在酸、热作用下转变为可溶性。由枯草杆菌、黑曲霉、酵母、担子菌所生产的原果胶酶已被开发用于桔皮、苹果、葡萄皮、胡萝卜中果胶的提取。用酶法提取果胶与酸热法相比工艺简单,无污染,成本低,产品质量除含糖量稍高外,无甚区别。
(2) 粥化酶(Macerating enzymes) 之用于提高果
汁得率:
粥化酶是果胶酶、半纤维素酶(包括木聚糖酶、阿拉伯聚糖酶、甘露聚糖酶) 、纤维素酶之混合物,作用于溃碎果实,对促进过滤,提高果汁收率的效果比单一果胶酶为好。已是果汁加工主要的酶。
(3) 真空或加压渗酶法处理完整果蔬:
利用加压或真空浸渍果蔬,使果胶酶渗入细胞间隙或细胞壁中而起作用。此法已用于完整桔子的软化,桔皮容易剥除。还用于桃肉硬化处理,将果胶甲基酯酶与 Ca2 + 渗入桃肉,可使罐头糖水桃子硬度提高4 倍(因脱甲酯之果胶可同Ca2 + 结合而增强硬度) 。腌制蔬菜用此法处理可防止软化而保持脆性。此法也用于桔皮之柚苷酶脱苦处理, 脱苦率达81 %。
(4) 柒酶用于去除酚类化物
澄清果汁经超滤过滤,浓缩后仍发生白色混浊,此乃由于果汁中酚类化合物所引起,为此在过滤前可用柒酶处理,使之氧化聚合成不溶性高分子而过滤去除之。
(5) 果胶酶用于洗清滤膜果胶污染物。
(6) β2葡聚糖酶用于去除葡萄汁中由感染Cot rytis cinerea 而产生的β- 葡聚糖,Vinozyme促使不溶物沉降。
2. 6 酶在纺织工业上的应用
棉布用淀粉酶退浆已有100 多年历史了,随着酶制剂工业的发展,纤维素酶、果胶酶、木聚糖酶、柒酶、蛋白酶等酶类先后被纺织工业所采用。
(1) 棉布整理用酶
随着牛仔服的流行,纤维素酶整理棉布,改善织物观感和手感,已受到纺织业的广泛重视。纤维素酶作用于天然纤维非结晶区,使纤维发生部分降解和改性,可使织物柔软、光洁、手感和外观舒适。通常用酶处理以后,棉布重量减轻3～5 % ,但牢度要损失20 %左右。在发达国家为追求时尚,不在乎布的牢度。
过氧化氢酶常用于经H2O2 漂白后除去残留的H2O2 , 最近发现A rthromyces ramosus , 鬼伞菌Coprinus cinereus可大量生产过氧化氢酶,过氧化氢酶也用于洗涤剂。果胶酶用于棉布整理,主要是分解棉、麻织物纤维表面的果胶,以利漂白与染色。柒酶是种酚氧化酶,以O 为H 受体,主要用在牛仔布靛蓝染色时脱色处理,NOVO 公司采用基因技术改良黑曲霉生产。柒酶也可作用于木质素,有分解木质素的作用。木聚糖酶用于布坯漂白处理,可去除木质素及粘附纤维上之棉子壳。
(2) 毛织物蛋白酶防毡缩整理
毛织品若不经整理水洗后便发生收缩毡化不能再穿(如劣质羊毛衫洗涤后缩得很小) ,必须防缩防毡化处理,洗后才能保持原状。防毡化防腐处理已有100 多年历史,过去用氯、H2O2 、过硫酸盐处理,污染严重,90 年代才开发了无氯防缩剂。利用蛋白酶改变羊毛结构可用于防毡防缩处理,40 年代就有人研究,60 年代日本报道,用木瓜酶处理可防毡缩,并可进行低温染色,提高染色率,减少污水,改善毛织物手感和观感。70 年代我们也曾试用酸性蛋白酶处理,进行低温染色,取得良好结果,染色率提高3. 6 % ,污水减少62 %。每千锭断纱率降到145 根,抗伸力、抗拉力、手感都有明显提高。80 年代以来,酶法防毡缩在国内外重新引起重视,日、英、美等国发表了大量研究文章,取得了一定进展。研究过的蛋白酶有胰酶、木瓜酶、碱性蛋白酶、中性蛋白酶、酸性蛋白酶等,相信不久这些工艺会成熟而得到推广。
2. 7 酶在造纸工业上的应用
造纸工业是环境污染的重要源头。随着人们对环保意识增强,造纸工业使用生物技术受到了重视。酶法生产纸浆引起了各国浓厚兴趣,关键是降解木质素。最近国内有人利用多种微生物作用制造纸浆,已经取得可喜进展,目前正在筹备扩大试验。酶在造纸工业的应用现在主要是脂肪酶用于原木脱树脂,纤维素酶半纤维素酶和脂肪酶用于废报纸回收后脱油墨;以及木聚糖酶用于纸浆漂白。
(1) 原木脱树脂:
造纸用的原木因含树脂,打浆抄纸时,树脂污染设备,影响生产,降低纸品质量。为此需要在室外堆放很长时间(3 个月以上) ,使树脂分解。这样影响生产周期,还占用大片场地。日本造纸研究机构对原木成份进行研究,发现树脂的成份中96 %是油酸和亚油酸,使用脂肪酶处理就可除去。自从90 年代在生产上采用后,纸品的质量提高,原木堆积成本下降,树脂吸附剂用量减少,经济效益提高。当时所用脂肪酶由NOVO 公司供应,在pH6～10 ,40～60 ℃作用良好,近来又发现使用耐热性70 ℃的脂肪酶效果更佳。
(2) 纸浆漂白:
纸浆为了除去色素来源木质素,要用氯、次氯酸、二氧化氯等氯化物处理,污染严重,因此60 年代就有人考虑用木质素酶将其分解。木质素是以苯基丙烷为骨干的高分子聚合物,只有将其分解木质素才会崩解。已发现对木质素有分解力的酶有木质素过氧化酶 (L IP) 、锰依赖性过氧化酶(MNP) 、柒酶(LAC) ,但至今未找到适用的木质素酶。近年芬兰提出了一种化学和酶法相结合的处理法,取得了较好的效果。先用木聚糖酶切断木质素同纤维素之间的联系物(木聚糖和半纤维素) ,使木质素游离,再用碱蒸煮后,由纸浆游离出的木聚糖可再次吸附在纤维的表面,用木聚糖酶将其分解,可增加孔隙,于是氯素的浸透性提高,并使木质素容易从纸浆内部出来,此工艺活性氯用量可减少30 %。
(3) 废报纸回收利用中的脱墨
废纸回收后打纸浆时,需用碱、非离子表面活性剂、硅酸钠及H2O2 进行脱墨处理。日本在脱墨时添加碱性纤维素酶、半纤维素酶0. 1 %反应2 小时,抄纸白度可提高4～5 % ,强度并未降低。由于防止油墨印刷品弄脏手,油墨中加有亚油酸、亚麻酸和油酸等的高级三甘油酯,故脱墨时再添加脂肪酶效果更好,白度可提高2. 5 %。废报纸脱墨,我国山东大学也进行过不少研究。
2. 8 其它
植酸酶除作为饲料添加剂用以提高饲料中有机磷的利用率,减少粪便中磷对环境的污染,节省饲料另加磷酸盐用量。近年植酸酶还用于酿造,以改善原料中磷的利用,以及用于去钾大豆蛋白食物的生产,成为肾脏病人蛋白质的来源。α- 葡萄糖基转移酶还用于甜叶菊加工,用以脱苦涩味。淀粉的液化和糖化几乎占了工业上酶反应的绝大部分,由于目前的酶液化、糖化要在不同pH 和温度下进行,为简化工艺、节省水和能源,有必要开发耐酸性高温α2淀粉酶和耐热性糖化酶,如果α2淀粉酶可在pH4. 5 时进行液化,而糖化酶能在60 ℃以上温度下进行,试想将这些带来多大的效益? 不仅如此在pH4. 5 液化,还可避免麦芽酮糖生成。耐酸性α2淀粉酶和耐热性糖化酶在国外已经进行多年研究,已有不少报道。例如日本报道已选育出一株耐酸性α2淀粉酶( KOD - 1) ,在30 %淀粉浆中,pH4. 5 ,105 ℃下反应10 分钟,残留酶活75 %。将该酶在pH4. 5 ,60 ℃时液化30 %粉浆60 分钟,得到DE14 液化液,加糖化酶0. 1 %糖化48 小时,葡萄糖含量达95. 5 % ,与对照枯草杆菌α2淀粉酶的结果于pH5. 8 液化者相同(葡萄糖含量95. 7 %) 。此外,利用蛋白质工程将地衣芽孢杆菌α2淀粉酶分子中7个蛋氨酸用其它氨基酸置换后,耐酸性增强。这类酶的产业化一旦成功,将大大改变糖化有关工业的面貌。
3 结束语
随着世界能源的日益减少,而人口却在不断增加,水资源和粮食日见短缺。由于人类对环保意识的加强,使得工业界用酶来改革传统工艺的需求更为迫切。因此,提高酶的产量,降低生产成本,开发酶的新品种、新用途更是当务之急。基因工程、蛋白质工程的发展,为酶制剂工业发展创造了有利条件。开发耐热、耐酸碱,对底物有特殊作用的酶,以及将动植物生产的酶改由微生物发酵方法来生产,或者将还不能使用的微生物所产的酶改由安全菌种来生产,都将成为现实。
Ⅳ 什么是酶酶的生物学特点酶在生命过程和工农业生产中的作用
酶的定义：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
特点：具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行． 酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一． 酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用． 人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界。
在工农业中也起到了很大的作用：如啤酒的发酵，乙醇汽油等生产都离不开，
Ⅳ 酶是什么它有哪些组成它们各有什么生理功能
酶：指具有生物催化功能的高分子物质。
酶的组成：
酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子也具有催化功能。所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。
各自生理功能：
氧化还原酶类：促进底物进行氧化还原反应；
转移酶类：催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换；
水解酶类：催化底物发生水解反应；
裂合酶类：催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应；
异构酶类：催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化；
合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能。
酶的分类：
按反应性质：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类；
按存在形式：前体酶原，同工酶，别构酶，修饰酶，多酶复合体与多酶体系，多功能酶。
Ⅵ 生物化学题目,什么是酶
催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
酶（enzyme），早期是指in
yeast
在酵母中的意思，指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（以上来自网络）
自己理解：酶是高效，专一的生物催化剂，是生物体内酶促反应的催化剂
Ⅶ 酶是什么产生的具有催化功能的什么
酶,又称为酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂.绝大多数的酶都是蛋白质.人们已经发现两类生物催化剂：普通酶(Enzyme)是有活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特异催化作用的核酸,是近年来发现的一类新的生物催化剂,其作用主要是参与RNA的剪接.
即指酶,一类由生物体产生的具有高效和专一催化功能的蛋白质.酶催化剂和活细胞催化剂均可称为生物催化剂.在生物体内,酶参与催化几乎所有的物质转化过程,与生命活动有密切关系；在体外,也可作为催化剂进行工业生产.酶有很高的催化效率,在温和条件下（室温、常压、中性）极为有效,其催化效率为一般非生物催化剂的109～1012倍.酶催化剂选择性（又称作用专一性）极高,即一种酶通常只能催化一种或一类反应,而且只能催化一种或一类反应物(又称底物)的转化,包括立体化学构造上的选择性.与活细胞催化剂相比,它的催化作用专一,无副反应,便于过程的控制和分离.
人类自从创造酿酒、制饴、做酱等工艺时起,即对生物催化作用有了初步认识.1897年德国E.布赫纳在对发酵过程进行的研究中,发现酵母的无细胞抽提液(即萃取液)也能引起发酵,这就为酶的分离纯化与研究提供了可能.1926年脲酶首次被结晶出来,并证明为蛋白质；以后又用各种方法制备和研究了上百种酶,证实了酶都是蛋白质；都是由氨基酸按一定顺序结合构成的大分子；在生理环境中,酶分子中的原子分别处于一定的空间位置上,形成特定的构象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）转化的酶催化反应中,酶的结构中通常含有金属中心.例如过氧化氢分解酶含铁；递送磷的酶含镁；能分解二氧化碳的酶含铬.酶中的金属元素之间形成一个较小区域的活性构造,固定在一个庞大的蛋白质分子上,分子量可高达数百万,如固氮酶中含有的铁钼蛋白,分子量约27～30万,每个分子系由一个钼原子、20个铁原子、20个半胱氨酸分子及15个不稳定的硫原子所组成.有相当数量的酶是以复合蛋白质的形式存在的,即除去蛋白质成分外,还含有其他的辅因子,如金属离子、某些维生素及其衍生物等小分子物质,这些辅因子是酶表现活性所必需的.与蛋白质部分结合较紧的称辅基,结合较松的称辅酶.前者如过氧化氢酶中的铁卟啉；后者如一些脱氢酶中的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有辅因子的复合蛋白质称全酶,除去辅因子的称酶蛋白.酶蛋白与许多蛋白不同之处为酶蛋白都具有一个与催化有关的特定区域,其中包括与催化过程有关的催化基团,以及与底物结合有关的结合基团.高温、强酸、强碱能破坏酶蛋白的空间结构而使其失去活性.酶的催化能力称为酶的活力.1961年国际生物化学联合会酶学委员会规定：在一分钟内催化一微摩尔底物发生反应所需的酶量为一个酶单位,以 U表示.而以每毫克蛋白质所含的酶单位数称为比活力.1972年,国际纯粹化学和应用化学联合会(IUPAC)与国际生物化学联合会建议采用“酶活力”来代替“酶单位”,即每秒钟转化一摩尔底物所需的酶活力为一个 Katal,简称Kat.1Kat=6×107U.影响酶活力的因素很多,如温度、pH值、反应物系的浓度及有关抑制剂等（见酶动力学）.
Ⅷ 酶的定义是什么
酶（enzyme）, 早期是指in yeast 在酵母中的意思, 指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。如哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于细胞液中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1、相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。
2、不同点：即酶的特性
Ⅸ 酶是什么东西
（1）酶的化学本质：一般地说，酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。近来有人提出，一些RNA分子也具有酶的催化作用。所以，绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
具有酶活性的蛋白分为简单蛋白和结合蛋白。所谓简单蛋白类的酶只有蛋白质成分，不含其他物质，如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶，由蛋白质和辅因子组成全酶（即全酶=酶蛋白+辅因子）。公式中的酶蛋白就是组成这类酶的蛋白质部分。辅因子是与酶蛋白结合的小分子部分，包括辅酶或辅基，辅酶是那些与酶蛋白结合得比较松的部分，而与酶蛋白结合得比较紧的部分就是辅基。
根据酶的催化反应类型可把酶分成以下六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶。
（2）酶作用的特性
生物体内各种化学反应，几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫醇促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物，经反应生成的物质叫做产物。跟其他催化剂一样，酶只促化反应，提高反应速度，而它本身的性质和数量在反应前后都不变。酶跟一般催化剂不同的是：
①易变性：酶是蛋白质，会被过热、强酸、强碱等因素破坏；
②专一性：任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这叫做酶对底物的专一性；
③反应条件温和：酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；
④催化效率高：酶的催化率比一般催化剂高107～1013倍；
⑤酶有活性部分：酶起催化作用的部分叫活性基因，在形成“酶-底物”复合物后，它就跟底物分子作用。
（3）影响酶作用的因素
酶的催化作用，受到温度、pH和某些化合物等因素的影响。
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酶之一
酶是蛋白质，具有蛋白质的性质。酶也有它们自身的特性，酶是生物催化剂，脱离生物机体后仍具有活性。
酶作催化剂，其条件温和，即不需加热；反应快，效率高；催化专一性，如淀粉酶只对淀粉的水解起催化作用。
酶之二
人体是一个复杂的“化工厂”，在这个“化工厂”里同时进行着许多互相协同配合的化学反应。这些反应不能在高温、高压、剧毒、强腐蚀的条件下进行，只能在体温条件下温和地进行。这些反应还要求有较高的速率，而且需要随着环境和身体情况的变化而随时自动地进行精密地调节。如此苛刻的条件是怎样实现的呢？这要靠一类特殊的蛋白质——酶的作用。
酶是具有生物活性的蛋白质，对于许多有机化学反应和生物体内进行的复杂的反应具有很强的催化作用。酶的催化作用具有以下特点：
1．条件温和、不需加热。在接近体温和接近中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时，酶将逐渐丧失活性。
2．具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用，如同一把钥匙开一把锁那样。
3．具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率，比普通催化剂高107倍～1013倍。
目前，人们已经知道的酶有数千种。工业上大量使用的酶多数是通过微生物发酵制得的，并且有许多种酶已制成了晶体。酶已得到广泛的应用，如淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；蛋白酶用于医药、制革等工业；脂肪酶用于使脂肪水解、羊毛脱脂等。酶还可用于疾病的诊断。
参见：http://www.jshlzx.net/klh/2/2049/text/zk49_130.htm