目前人類工業上如何製取蛋白質

㈠ 單細胞蛋白質詳細資料大全

從單細胞微生物中提取出的蛋白。由於微生物繁殖速度快，原料要求低(包括農林副產物及廢料，食品加工後的廢物、副產品，石油衍生原料，厭氧廢物處理過程中產生的生物質副產品等)，營養價值高(含有碳水化合物、脂肪、維生素和礦物質等多種營養成分)，是人類和動物獲得蛋白質的手段之一。

基本介紹

• 中文名 ：單細胞蛋白質
• 外文名 ：single cell protein
• 概念 ：用單細胞微生物發酵生產的蛋白質
• 優點 ：微生物的生長速率遠較動

介紹,概念,優點,原料,微生物,用途,

介紹

英文：single cell protein；SCP 從單細胞微生物中提取出的蛋白。由於微生物繁殖速度快，原料要求低(包括農林副產物及廢料，食品加工後的廢物、副產品，石油衍生原料，厭氧廢物處理過程中產生的生物質副產品等)，營養價值高(含有碳水化合物、脂肪、維生素和礦物質等多種營養成分)，是人類和動物獲得蛋白質的手段之一。可製取蛋白質的微生物，包括含有葉綠素能進行光合作用的單細胞藻類和不能進行光合作用的微生物，如細菌等。按使用的微生物種類可分為：酵母蛋白、細菌蛋白、黴菌蛋白等。按所得產品用途，可分為飼料蛋白、食用蛋白。按利用的碳源種類，可分為石油蛋白、乙醇蛋白。可用於飼料工業和食品工業，作為補充蛋白質的配料。利用其功能性質，還可用於制乳化劑、分散劑、起泡劑或作組織蛋白，用於仿肉製品等。 當今國際市場上，出現了一種新食品。它們的樣子很像雞、魚或豬肉，但卻不是農家飼養的畜親禽製品，也不是耕種收獲的五穀雜糧，而是用微生物生產的微生物蛋白質成品，有人稱它為「人造肉」。 蛋白質是生命活動的基礎，一切有生命的地方都有蛋白質，微生物也不例外。不過到目前為止，能夠擔當生產微生物蛋白質的菌種還不多，主要是一些不會引起疾病的細菌、酵母和微型藻類。因為它們的結構非常簡單，一個個體就是一個細胞，所以這樣的蛋白又叫單細胞蛋白。 在生產單細胞蛋白的工廠里，人們為微生物安排了最適宜居住的環境，這就是一個個大小不等的發酵罐，罐里存放著適合不同種類微生物「胃口」的食料，保證它們在這里能吃飽喝足，迅速繁殖。當發酵罐里的繁殖到足夠數量時，便可收集起來加工利用了。 單細胞蛋白具有很高的營養價值。它的蛋白質含量可達到40-80%，遠遠超過一般的動植物食品。而且單細胞蛋白質里胺基酸的種類比較齊全，有幾種在一般食物里缺少的胺基酸，再單細胞蛋白里卻大量存在。另外，還含有多種維生素，這也是一般食物所不及。正是由於單細胞蛋白具有這些突出的優點，人們用它加上相應的調味品做成雞、魚、豬肉的代替品，不僅外形相象，而且味道鮮美，營養也不亞於天然的魚肉製品；用它摻和在餅干、飲料、奶製品中，則能提高這些產品的營養價值。在畜禽的飼料中，只要添加3-10%的單細胞蛋白，便能大大的提高飼料的營養價值和利用率。用來喂豬可增加瘦肉率;用來養雞可多產蛋；用來飼養奶牛還可提高產奶量。在井岡黴素、肌苷、抗菌素等發酵它又可代替糧食原料。單細胞用途廣泛，前程遠大。

概念

用單細胞微生物發酵生產的蛋 白質稱為單細胞蛋白質。

優點

①單細胞蛋白質可以不受氣候等外界條件的影響，能夠工業化進行生產。 ②微生物的生長速率遠較動、植物快，並且能在發酵罐中進行，因而可以在短時間內，在有限的體積內生產出大量的菌體，如500kg的牛每24h只能合成0.5kg蛋白質，而500kh活菌體，在24h內，只要條件合適，能夠生產出1250kg蛋白質。 ③微生物菌體內含量較多的蛋白質和較多種類的胺基酸，有的還富含維生素。 ④由於微生物培養是在工廠發酵罐中進行，因而可以節約土地面積。 雖然單細胞蛋白質具有上述優點，但由於它的安全性和價格上的因素，難以大規模地發展。

原料

生產單細胞蛋白質的原料比較豐富，一般有以下4類： ①糖質原料，如亞硫酸鹽、紙漿廢液、糖蜜、澱粉或纖維素的水解液等。 ②石油原料，如柴油、正烷烴和天然氣等。 ③石油化工產物，如醋酸、甲醇和乙醇等。 ④氫氣和碳酸氣。

微生物

生產單細胞蛋白質的微生物種類很多，有酵母菌、細菌、黴菌和擔子菌等。 糖質原料：酵母屬和假絲酵母屬為主要生產菌。 正烷烴：假絲酵母為最主要利用菌。 甲烷：能利用甲烷作為唯一碳源的微生物，主要是細菌，如甲烷假單胞菌等。 甲醇：主要以細菌為主，放線菌、酵母菌和黴菌次之。甲烷利用菌也為甲醇利用菌，但反之不一定。甲醇利用菌多數為革蘭氏陰性細菌。 乙醇：以酵母佔多數，其次為細菌和黴菌。酵母菌中有假絲酵母屬、酵母屬等。 醋酸：細菌中有短桿菌屬等，酵母中有假絲酵母屬等，黴菌中有麴黴屬等。 氫氣和碳酸氣：能以CO2為唯一碳源，氫氣為唯一能源的細菌稱為氫細菌。氫細菌在分類學上為氫單胞菌屬。

用途

①用作食品有些單細胞蛋白質，特別是用農產品培養生長的酵母菌菌體可用作食品（必要時要先經過處理）。 ②用作飼料用單細胞蛋白質作為飼料，可以節約糧食，促進畜牧業發展。 ③用作其他從單細胞蛋 白質中可提取許多有用之物，如輔酶A，細胞色素C和輔酶I等醫葯產品，如酵母浸出汁等生物試劑。

㈡ 人血白蛋白如何生產的

人血白蛋白是一種一級結構簡單的單鏈蛋白，其分子量為66250道爾頓(Da)，由585個殘基構成，富含門冬氨酸及谷氨酸而缺乏色氨酸。白蛋白分子小，表面面積相對較大，能穿過毛細血管壁和細胞間隙，負電性強，能與多種分子可逆結合，故能在血液循環與各種體液之間傳遞運送各種生理活動中所需的物質。人血白蛋白主要用於因失血、創傷及燒傷等引起的休克，腦水腫及大腦損傷所致的腦壓增高，對防治低蛋白血症及肝硬化或腎病引起的水腫或腹水有較好的療效。 現階段臨床上用於治療的白蛋白(除基因工程產品外)全是來源商業化的人血漿，以人血漿為起始原料，由於受生產工藝所限，有大量人血白蛋白殘留在組分IV沉澱中，被作為廢物焚燒處理，造成大量資源浪費。人血漿作為國家戰略資源，十分珍貴且資源有限，人血白蛋白作為生命的急救葯品，具有不可替代性作用。為了更好的滿足臨床病人需求，同時降低該葯品的生產成本，充分利用寶貴的血漿資源，特開發出新的提取工藝。

㈢ 人工合成蛋白質是怎麼做到的氨基酸能在生物體外脫水縮合嗎

蛋白質結構幾乎有無限的可能，按照我們的需求設計並製造蛋白質，有可能實現多種神奇功能。

蛋白質是所有活著的生物的「勞動力」，執行著來自DNA的各種命令。它同時有著各種復雜的結構，實現人類和所有生物體中全部的重要功能，包括消化食物、組織生長、血液中氧氣的傳輸、細胞分裂、神經元激活、肌肉供能等等。令人驚奇的是，蛋白質如此多樣性的功能僅來源於區區20種氨基酸分子的組合序列。直到現在，研究人員才剛剛開始明白這些線型序列是如何折疊成復雜的結構。

更加令人驚奇的是，大自然似乎只利用了一小部分所有可能的蛋白質結構，盡管後者的數量是龐大的。因此利用已有的氨基酸設計具有特殊結構的非常規蛋白質，即大自然中不曾有過的合成蛋白，有著非常誘人的應用前景。合成蛋白的方法是：對細菌進行基因改造，讓它的DNA控制產生特定氨基酸序列，進而合成蛋白質。能夠以原子級的准確性生產和研究合成蛋白對於開拓基礎研究的新領域，以及在更多領域實現實際應用有著重要意義。

設計過程開始時，假設一種能解決某個具體問題或實現某種功能的新蛋白結構，然後反過來確定能夠折疊成這種結構的候選氨基酸序列。Roseetta蛋白質模型設計軟體可以確定最有希望的候選者：即折疊出目標結構的最低能量狀態的氨基酸序列。接下來，這些序列從計算機轉移到實驗室中，製造合成蛋白質並進行測試。

目前，還沒有任何技術能與蛋白質執行的奇妙功能相媲美。合成蛋白的無限可能性，讓蛋白質設計能極大地拓展蛋白質技術的能力。為了說明這一點，我將列舉一些利用這種設計方法合成的蛋白質，以及研究過程中的根本挑戰和它們的實際應用領域。

這種20面蛋白質納米顆粒能把葯物或其他治療物質准確送達人體內部的靶細胞，副作用很小。它由兩種合成蛋白自組裝形成。插圖及蛋白質設計者：Jacob Bale，華盛頓大學大衛貝克實驗室

新型疫苗

不光可用於葯物運輸，自組裝蛋白質納米顆粒在疫苗研製領域也有前景。在合成蛋白納米顆粒表面嵌上穩定的病毒蛋白，我們希望誘發細胞發生強烈而專一的免疫反應來中和HIV病毒和流感病毒。我們目前正在研究怎樣能將這些蛋白質納米顆粒用作針對一些病毒的疫苗。這些具有熱穩定性的設計疫苗將不再依賴於復雜的冷鏈儲存系統，從而讓這些能挽救生命的疫苗在全球范圍內更容易獲得，有助於實現消滅病毒性疾病的目標。同時，在疫苗設計上具有的分子級准確性讓我們得以對免疫系統如何識別並防禦病原體進行系統研究。反過來，這類研究的發現也會促進耐受性疫苗的開發，幫助訓練自體免疫疾病和哮喘患者的免疫系統停止攻擊宿主組織。

新型多肽葯物

大多數獲得批準的葯物要麼是蛋白質大分子，要麼是小分子。而自然界中存在的多肽（氨基酸化合物），尺寸大小中等，在改造或穩定後，它們能精確結合生物靶向目標，被認為是已知的最有效的葯物分子。在效果上，多肽具有蛋白質和小分子葯物的雙重優點。環孢素就是一個大家熟悉的例子。但不幸的是，這些肽種類很少。

我們最近實現的一種新設計方法，能產生兩大類多肽物質，它們具有不同尋常的熱穩定性和化學穩定性。這些多肽包括來源於基因編碼（然後在細菌中合成）的肽物質，也包括由自然界沒有的氨基酸構成的肽物質。可以說，這些多肽構成了全新多肽葯物的基礎和設計模型。

另外，我們還開發出一種通用方法，用來設計穩定的小型蛋白，與病原體蛋白特異性結合。一種這類設計蛋白能與病毒的糖蛋白血球凝集素特異性結合，後者負責幫助流感病毒入侵細胞。這些設計蛋白對受感染的小鼠來說，既起到預防疾病的作用，又有治療的效果，因此可以用作非常有效的抗流感葯物。類似的方法還用來設計針對埃博拉病毒的治療蛋白，以及與腫瘤和自身免疫疾病相關的靶向目標。更為重要的是，合成蛋白可以作為非常有用的測試探針，來探索免疫系統分子化學原理。

蛋白質邏輯系統

人的大腦是一個完全基於蛋白質的高能效邏輯系統。是否可以用自組裝、比硅邏輯系統更便宜更高效的合成蛋白來建造一個類似的邏輯系統（比方說電腦）呢？自然界中存在的蛋白開關已經得到了很好的研究，但製作合成蛋白開關仍然是個挑戰。除了在生物科技領域的應用，理解蛋白質邏輯系統或許對探索人的大腦如何做決定或早期信息處理過程有更加深遠的影響。

設計合成蛋白有著無窮的潛力，新的研究前沿和廣泛的實際應用領域等待人們去探索。事實上，人們已經開始掌握設計新的分子解決特定問題的能力。蛋白質設計迎來了激動人心的時代。

預測蛋白質結構

倘若我們不能根據一條給定的氨基酸序列預測它的蛋白結構，蛋白質合成將無從談起。世界上有20種天然氨基酸，它們可以以任何順序連接起來，折疊形成近乎天文數字般的可能結構。幸運的是，蛋白質結構預測難題將被一款名叫Rosetta的蛋白質模型軟體所攻克。

Rosetta會根據能量狀態評估可能的蛋白質結構，確定能量最低的結構，即通常情況下發生在生物組織內的情形。對比較小的蛋白質，Rosetta的預測已經相當准確。全球數百位蛋白質科學家形成的合作網路一直在持續改進Rosetta的演算法，讓Rosetta變得越來越強大、准確。

我們的研究隊伍已經闡明了超過1000種蛋白質的結構，並且有望在未來幾年能夠預測任一蛋白質的結構。這將成為基礎生物學和生物醫學領域的一項具有重大意義的進步，因為對蛋白質結構的理解會讓人們理解人體和所有生物體內不計其數的蛋白質的功能。同時，預測蛋白質結構的能力將成為設計新型人工合成蛋白質的強大工具。

㈣ 說說人類是如何利用蛋白質的性質進行食品加工的

蛋白質的性質
1.兩 性電離和等電點
氨基酸在等電點時 靜電荷為零 當蛋白質分子上的正負電荷相等時 這是溶液的PH稱為蛋白質的等電點 蛋白質等電點一般偏屬酸性 不同蛋白質的電泳速度和方向不同 因此可用電泳法把蛋白質從混合液中分離出來 蛋白質分子含有大量酸性和鹼性基團 因此蛋白質溶液對於酸鹼都具有強大的緩沖能力
2.凝膠作用 在一定條件下 使高分子溶質或膠體粒子相互連接 形成空間網狀結構 而溶劑小分子充滿在網架的空隙中 成為失去流動性的半固體狀體系 稱為廣義凝膠 這種凝膠化過程稱為凝膠
蛋白質的凝膠化作用是指變性的蛋白質分子聚集並形成有序的蛋白質網路結構過程 蛋白質凝膠化由於蛋白質分子中氫鍵 疏水作用 靜電作用 金屬離子的交聯作用 二硫鍵等相互作用的結果
蛋白質凝膠可以看成是水分散在蛋白質中的一種膠體狀態 可以含有大量的水（如明膠可含水99%以上）具有一定的形狀和彈性 具有半固體的性質（肌肉組織中 蛋白質的凝膠狀態是肌肉能保持大量水分的主要原因）應用 果凍 豆腐香腸 重組肉製品 乳品凝結蛋白 明膠凝膠 不僅形成固態凝結還能增稠 提高乳狀液或泡沫的穩定性
膨潤作用 當彈性凝結和溶劑接觸時 便自動吸收溶劑而膨脹 體積增大 這個過程叫膨潤或溶脹 有點彈性凝膠膨潤到一定程度體積增大就停止了 稱為有限膨潤 如 木材在水中 有的彈性凝膠能無限的吸收溶劑最後形成溶液 叫無限膨潤 如 明膠在水中
3.沉澱作用
蛋白質穩定因素 1水化作用2電荷
可逆沉澱 指用無機離子使蛋白質分子失去電荷或用有機溶劑使蛋白質分子脫水 造成蛋白質分子沉澱 鹽析
不可你性沉澱 指用化學方法（重金屬《條件偏鹼性》生物鹼試劑或某些酸類）或物理方法（加熱和光照）是蛋白質發生永久性變化而形成的蛋白質分子的沉澱
4.蛋白質變性
是指蛋白質受到外界物理或化學因素的作用是蛋白質的物理 化學和生物學性質發生改變 主要是空間結構發生改變 可逆 三四級變 不可逆 二級也變
變性後特點 溶解度降低 生物活性喪失 易被酶水解
影響因素 物理 紫外線照射 加熱煮沸 劇烈震盪 加壓 超聲波 射線照射等
化學 強酸強鹼 乙醇 丙酮等有機溶劑 重金屬 鹽類等
5.蛋白質水解
蛋白質加酸 鹼 或酶後經過一系列。 的加水分解作用 最後被分解成氨基酸 這個化學變化過程是蛋白質的水解過程
過程 蛋白質-變性蛋白質-蛋白腖-多肽-二肽-氨基酸
6.顯色反應
1.縮脲反應 蛋白質在鹼性溶液中與硫酸銅作用呈現紫紅色 稱雙縮脲反應 可以做蛋白質的定量測定（太鍵）
2.乙醛酸反應 蛋白質先加入乙醛酸 然後加入濃硫酸 使溶液分層 在分界出現紅色 綠色 或紫色環 搖勻後全部混合成紫色（乙醛酸和色氨酸的縮合物顏色）
3.與水合茚三酮的反應 與氨基酸相似 蛋白質溶液中加入水合茚三酮並加熱至沸顯藍色

㈤ 工業化生產蛋白質時進行純化一般采用什麼方法合適

工業化蛋白質純化的方法選擇，要考慮如下因素，不能一概而論：

1. 目的和純化目標：是食用、保健、還是葯用？是人用還是獸用？原料來源是人源還是重組？若是人用葯物，還要考慮是口服還是注射？注射劑量如何？產品的用途、來源不同，生物安全性要求不同，對於雜質種類、純度的要求不同，所以，其工藝的選擇就會不同；

2. 成本：很顯然，在滿足純化目的和純化指標的情況下，工業純化考慮的就是規模、成本，都能滿足需求的工藝，自然會選擇時間成本和經濟成本最優的工藝。

對於工業蛋白純化，一般而言：

1. 工業原料用：硫酸銨沉澱、冷乙醇沉澱等方法，經濟，快速，工藝簡單，純度相對較低，雜質去除率也較低；

2. 獸用醫葯：上述沉澱法，再結合微濾、超濾或者一步蛋白層析等工藝；

3. 人用生物葯：如單抗葯，對於純度要求極高，多在99%以上，大多採用多步（2-3步）蛋白層析工藝來純化。

個人見解，僅供參考，祝愉快！

㈥ 蛋白質工程主要有哪些研究手段

蛋白質工程
所謂蛋白質工程，就是利用基因工程手段，包括基因的定點突變和基因表達對蛋白質進行改造，以期獲得性質和功能更加完善的蛋白質分子。
蛋白質是生命的體現者，離開了蛋白質，生命將不復存在。可是，生物體內存在的天然蛋白質，有的往往不盡人意，需要進行改造。由於蛋白質是由許多氨基酸按一定順序連接而成的，每一種蛋白質有自己獨特的氨基酸順序，所以改變其中關鍵的氨基酸就能改變蛋白質的性質。而氨基酸是由三聯體密碼決定的，只要改變構成遺傳密碼的一個或兩個鹼基就能達到改造蛋白質的目的。蛋白質工程的一個重要途徑就是根據人們的需要，對負責編碼某種蛋白質的基因重新進行設計，使合成的蛋白質變得更符合人類的需要。這種通過造成一個或幾個鹼基定點突變，以達到修飾蛋白質分子結構目的的技術，稱為基因定點突變技術。
蛋白質工程是在基因重組技術、生物化學、分子生物學、分子遺傳學等學科的基礎之上，融合了蛋白質晶體學、蛋白質動力學、蛋白質化學和計算機輔助設計等多學科而發展起來的新興研究領域。其內容主要有兩個方面：根據需要合成具有特定氨基酸序列和空間結構的蛋白質；確定蛋白質化學組成、空間結構與生物功能之間的關系。在此基礎之上，實現從氨基酸序列預測蛋白質的空間結構和生物功能，設計合成具有特定生物功能的全新的蛋白質，這也是蛋白質工程最根本的目標之一。
目前，蛋白質工程尚未有統一的定義。一般認為蛋白質工程就是通過基因重組技術改變或設計合成具有特定生物功能的蛋白質。實際上蛋白質工程包括蛋白質的分離純化，蛋白質結構和功能的分析、設計和預測，通過基因重組或其它手段改造或創造蛋白質。從廣義上來說，蛋白質工程是通過物理、化學、生物和基因重組等技術改造蛋白質或設計合成具有特定功能的新蛋白質。
[編輯本段]
蛋白質工程的基本途徑
從預期的蛋白質功能出發→設計預期的蛋白質結構→推測應有的氨基酸序列→找到相對應的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相對應的脫氧核糖核苷酸序列（DNA）
[編輯本段]
【研究的核心內容】
蛋白質結構分析
蛋白質工程的核心內容之一就是收集大量的蛋白質分子結構的信息，以便建立結構與功能之間關系的資料庫，為蛋白質結構與功能之間關系的理論研究奠定基礎。三維空間結構的測定是驗證蛋白質設計的假設即證明是新結構改變了原有生物功能的必需手段。晶體學的技術在確定蛋白質結構方面有了很大發展，但是最明顯的不足是需要分離出足夠量的純蛋白質（幾毫克～幾十毫克），制備出單晶體，然後再進行繁雜的數據收集、計算和分析。
另外，蛋白質的晶體狀態與自然狀態也不盡相同，在分析的時候要考慮到這個問題。核磁共振技術可以分析液態下的肽鏈結構，這種方法繞過了結晶、X－射線衍射成像分析等難點，直接分析自然狀態下的蛋白質的結構。現代核磁共振技術已經從一維發展到三維，在計算機的輔助下，可以有效地分析並直接模擬出蛋白質的空間結構、蛋白質與輔基和底物結合的情況以及酶催化的動態機理。從某種意義上講，核磁共振可以更有效地分析蛋白質的突變。國外有許多研究機構正在致力於研究蛋白質與核酸、酶抑制劑與蛋白質的結合情況，以開發
具有高度專一性的葯用蛋白質。
結構、功能的設計和預測
根據對天然蛋白質結構與功能分析建立起來的資料庫里的數據，可以預測一定氨基酸序列肽鏈空間結構和生物功能；反之也可以根據特定的生物功能，設計蛋白質的氨基酸序列和空間結構。通過基因重組等實驗可以直接考察分析結構與功能之間的關系；也可以通過分子動力學、分子熱力學等，根據能量最低、同一位置不能同時存在兩個原子等基本原則分析計算蛋白質分子的立體結構和生物功能。雖然這方面的工作尚在起步階段，但可預見將來能建立一套完整的理論來解釋結構與功能之間的關系，用以設計、預測蛋白質的結構和功能。
創造和改造
蛋白質的改造，從簡單的物理、化學法到復雜的基因重組等等有多種方法。物理、化學法：對蛋白質進行變性、復性處理，修飾蛋白質側鏈官能團，分割肽鏈，改變表面電荷分布促進蛋白質形成一定的立體構像等等；生物化學法：使用蛋白酶選擇性地分割蛋白質，利用轉糖苷酶、酯酶、醯酶等去除或連接不同化學基團，利用轉醯胺酶使蛋白質發生膠連等等。以上方法只能對相同或相似的基團或化學鍵發生作用，缺乏特異性，不能針對特定的部位起作用。採用基因重組技術或人工合成DNA，不但可以改造蛋白質而且可以實現從頭合成全新的蛋白質。
蛋白質是由不同氨基酸按一定順序通過肽鍵連接而成的肽構成的。氨基酸序列就是蛋白質的一級結構，它決定著蛋白質的空間結構和生物功能。而氨基酸序列是由合成蛋白質的基因的DNA序列決定的，改變DNA序列就可以改變蛋白質的氨基酸序列，實現蛋白質的可調控生物合成。在確定基因序列或氨基酸序列與蛋白質功能之間關系之前，宜採用隨機誘變，造成鹼基對的缺失、插入或替代，這樣就可以將研究目標限定在一定的區域內，從而大大減少基因分析的長度。一旦目標DNA明確以後，就可以運用定位突變等技術來進行研究。
定位突變蛋白質中的氨基酸是由基因中的三聯密碼決定的，只要改變其中的一個或兩個就可以改變氨基酸。通常是改變某個位置的氨基酸，研究蛋白質結構、穩定性或催化特性。噬菌體M13的生活周期有二個階段，在噬菌體粒子中其基因組為單鏈，侵入宿主細胞以後，通過復制以雙鏈形式存在。將待研究的基因插入載體M13，製得單鏈模板，人工合成一段寡核苷酸（其中含一個或幾個非配對鹼基）作為引物，合成相應的互補鏈，用T4連接酶連接成閉環雙鏈分子。經轉染大腸桿菌，雙鏈分子在胞內分別復制，因此就得到兩種類型的噬菌斑，含錯配鹼基的就為突變型。再轉入合適的表達系統合成突變型蛋白質。
盒式突變1985年Wells提出的一種基因修飾技術——盒式突變，一次可以在一個位點上產生 20種不同氨基酸的突變體，可以對蛋白質分子中重要氨基酸進行「飽和性」分析。利用定位突變在擬改造的氨基酸密碼兩側造成兩個原載體和基因上沒有的內切酶切點，用該內切酶消化基因，再用合成的發生不同變化的雙鏈DNA片段替代被消化的部分。這樣一次處理就可以得到多種突變型基因。
PCR技術DNA聚合酶鏈式反應是應用最廣泛的基因擴增技術。以研究基因為模板，用人工合成的寡核苷酸（含有一個或幾個非互補的鹼基）為引物，直接進行基因擴增反應，就會產生突變型基因。分離出突變型基因後，在合適的表達系統中合成突變型蛋白質。這種方法直接、快速和高效。
高突變率技術從大量的野生型背景中篩選出突變型是一項耗時、費力的工作。有兩種新的突變方法具有較高的突變率：①硫代負鏈法：核苷酸間磷酸基的氧被硫替代後修飾物（α－（S）－dCTP）對某些內切酶有耐性，在有引物和（α－（S）－dCTP）存在下合成負鏈，然後用內切酶處理，結果僅在正鏈上產生「缺口」，用核苷酸外切酶III從3『→5『擴大缺口並超過負鏈上錯配的核苷酸，在聚合酶作用下修復正鏈，就可以得到二條鏈均為突變型的基因；②UMP正鏈法：大腸桿菌突變株RZ1032中缺少脲嘧啶糖苷酶和UTP酶，M13在這種宿主中可以用脲嘧啶（U）替代胸腺嘧啶（T）摻入模板而不被修飾。用這種含U的模板產生的突變雙鏈轉化正常大腸桿菌，結果含U的正鏈被寄主降解，而突變型負鏈保留並復制。
蛋白質融合將編碼一種蛋白質的部分基因移植到另一種蛋白質基因上或將不同蛋白質基因的片段組合在一起，經基因克隆和表達，產生出新的融合蛋白質。這種方法可以將不同蛋白質的特性集中在一種蛋白質上，顯著地改變蛋白質的特性。現在研究的較多的所謂 「嵌合抗體」和「人緣化抗體」等，就是採用的這種方法。
[編輯本段]
【實際應用】
提高蛋白質的穩定性
葡萄糖異構酶（GI）在工業上應用廣泛，為提高其熱穩定性，朱國萍等人在確定第138位甘氨酸 (Gly138)為目標氨基酸後，用雙引物法對GI基因進行體外定點誘變，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突變體的重組質粒在大腸桿菌中表達，結果突變型GI比野生型的熱半衰期長一倍；最適反應溫度提高10～12℃；酶比活相同。據分析，Pro替代Gly138後，可能由於引入了一個吡咯環，該側鏈剛好能夠填充於Gly138附近的空洞，使蛋白質空間結構更具剛性，從而提高了酶的熱穩定性。
融合蛋白質
腦啡肽(Enk)N端5肽線形結構是與δ型受體結合的基本功能區域，干擾素（IFN）是一種廣譜抗病毒抗腫瘤的細胞因子。黎孟楓等人化學合成了EnkN端5肽編碼區，通過一連接3肽編碼區與人α1型IFN基因連接，在大腸桿菌中表達了這一融合蛋白。以體外人結腸腺癌細胞和多形膠質瘤細胞為模型，採用3H－胸腺嘧啶核苷摻入法證明該融合蛋白抑制腫瘤細胞生長的活性顯著高於單純的IFN，通過 Naloxone競爭阻斷實驗證明，抑制活性的增高確由Enk導向區介導。
蛋白質活性的改變
通常飯後30～60min，人血液中胰島素的含量達到高峰，120～180min內恢復到基礎水平。而目前臨床上使用的胰島素制劑注射後120min後才出現高峰且持續180～240min，與人生理狀況不符。實驗表明，胰島素在高濃度（大於 10－5mol/L）時以二聚體形式存在，低濃度時（小於10－9mol/L）時主要以單體形式存在。設計速效胰島素原則就是避免胰島素形成聚合體。類胰島素生長因子－I(IGF－I)的結構和性質與胰島素具有高度的同源性和三維結構的相似性，但IGF－I不形成二聚體。IGF－I的B結構域（與胰島素B 鏈相對應）中B28－B29氨基酸序列與胰島素B鏈的B28－B29相比，發生顛倒。因此，將胰島素B鏈改為B28Lys－B29Pro，獲得單體速效胰島素。該速效胰島素已通過臨床實驗。
治癌酶的改造
癌症的基因治療分二個方面：葯物作用於癌細胞，特異性地抑制或殺死癌細胞；葯物保護正常細胞免受化學葯物的侵害，可以提高化學治療的劑量。皰症病毒（HSV）胸腺嘧啶激酶(TK)可以催化胸腺嘧啶和其他結構類似物如GANCICLOVIR和 ACYCLOVIR無環鳥苷磷酸化。GANCICLOVIR和ACYCLOVIR缺少3『端羥基，就可以終止DNA的合成，從而殺死癌細胞。HSV－TK 催化GANCICLOVIR和ACYCLOVIR的能力可以通過基因突變來提高。從大量的隨機突變中篩選出一種，在酶活性部位附近有6個氨基酸被替換，催化能力分別提高43和20倍。O6－烷基－鳥嘌呤是DNA經烷基化劑（包括化療用亞硝基葯物）處理以後形成的主要誘變劑和細胞毒素，所以這些亞硝基葯物的使用劑量受到限制。O6－烷基－鳥嘌呤－DNA烷基轉移酶O6－Alkylguanine－DNAalkyltransferase(AGT)能夠將鳥嘌呤O6上的烷基去除掉，起到保護作用。通過反向病毒轉染，人類AGT在鼠骨髓細胞中表達並起到保護作用。通過突變處理，得到一些正突變AGT基因且活性都比野生型的高，經檢查發現一個突變基因中的第139位脯氨酸被丙氨酸替代。
嵌合抗體和人緣化抗體
免疫球蛋白呈Y型，由二條重鏈和二條輕鏈通過二硫鍵相互連接而構成。每條鏈可分為可變區（N 端）和恆定區（C端），抗原的吸附位點在可變區，細胞毒素或其他功能因子的吸附位點在恆定區。每個可變區中有三個部分在氨基酸序列上是高度變化，在三維結構上是處在β折疊端頭的鬆散結構（CDR），是抗原的結合位點，其餘部分為CDR的支持結構。不同種屬的CDR結構是保守的，這樣就可以通過蛋白質工程對抗體進行改造。
鼠單克隆抗體被人免疫系統排斥，它潛在的治療作用得不到利用。嵌合抗體就是用人抗體的恆定區替代鼠單克隆抗體的恆定區，這樣它的免疫原性就顯著下降。如用於治療直腸結腸腺癌（COLORECTALADENOCARCINOMA）的單克隆抗體 Mab17－1A。盡管嵌合抗體還存在著免疫原的問題，但仍有幾種嵌合抗體通過了臨床實驗。所謂人緣化抗體就是將抗原吸附區域嫁接到人抗體上，這樣抗體上的外源肽鏈降低到最小，免疫原性也就最小。但是，僅將CDR轉接到人抗體上，其抗原吸附能力很小，必須帶上幾個框架氨基酸殘基，才能保持原有的吸附力。這樣就存在免疫原性與抗原吸附力之間的矛盾。通過逐個氨基酸替代或計算機模擬分析，可在保持原有吸附力的基礎之上，盡可能地降低免疫原性。第一個臨床上應用的用於治療淋巴肉芽腫病和風濕性關節炎的人緣化抗體CAMPATH－1H，盡管療效顯著，但仍有半數以上的患者有免疫反應。而其他人緣化抗體如治療脊髓性白血病的ANTI－CD33等，其免疫反應可以忽略不計。
蛋白質工程進展
當前，蛋白質工程是發展較好、較快的分子工程。這是因為在進行蛋白質分子設計後，已可應用高效的基因工程來進行蛋白的合成。最早的蛋白工程是福什特（Forsht）等在1982—1985年間對酪氨醯—t—RNA合成酶的分子改造工作。他根據 XRD（X射線衍射）實測該酶與底物結合部位結構，用定位突變技術改變與底物結合的氨基酸殘基，並用動力學方法測量所得變體酶的活性，深入探討了酶與底物的作用機制。佩里（Perry）1984年通過將溶菌酶中Ile(3)改成Cys(3)，並進一步氧化生成 Cys(3)-Cys（97）二硫鍵，使酶熱穩定性提高，顯著改進了這種食品工業用酶的應用價值。1987年福什特通過將枯草桿菌蛋白酶分子表面的 Asp（99）和Glu（156）改成Lys，而導致了活性中心His（64）質子pKa從7下降到6，使酶在pH＝6時的活力提高10倍。工業用酶最佳 pH的改變預示可帶來巨大經濟效益。蛋白工程還可對酶的催化活性、底物專一性、抗氧化性、熱變性、鹼變性等加以改變。由此可以看出蛋白工程的威力及其光輝前景。上述各例是通過對關鍵氨基酸殘基的置換與增刪進行蛋白工程的一類方法。另一類是以某個典型的折疊進行「從頭設計」的方法。1988年杜邦公司宣布，成功設計並合成了由四段反平行α—螺旋組成為73個氨基殘基的成果。這顯示，按人們預期要求，通過從頭設計以折疊成新蛋白的目標已是可望又可及了。預測結構的模型法，在奠定分子生物學基礎時起過重大作用。蛋白的一級結構，包含著關於高級結構的信息這一點已日益明確。結合模型法，通過分子工程來預測高級結構，已成為人們所矚目的問題了。
蛋白質工程匯集了當代分子生物學等學科的一些前沿領域的最新成就，它把核酸與蛋白質結合、蛋白質空間結構與生物功能結合起來研究。蛋白質工程將蛋白質與酶的研究推進到嶄新的時代，為蛋白質和酶在工業、農業和醫葯方面的應用開拓了誘人的前景。蛋白質工程開創了按照人類意願改造、創造符合人類需要的蛋白質的新時期。
蛋白質工程的前景
蛋白質工程取得的進展向人們展示出誘人的前景。例如，科學家通過對胰島素的改造，已使其成為速效型葯品。如今，生物和材料科學家正積極探索將蛋白質工程應用於微電子方面。用蛋白質工程方法製成的電子元件，具有體積小、耗電少和效率高的特點，因此有極為廣闊的發展前景。

㈦ 細菌怎麼生成蛋白質的

就是利用基因工程手段,將蛋白質所對應的編碼基因導入到細菌細胞中,利用細菌自身合成，這樣就可以產生人類的蛋白質了。（高一必修2有）

㈧ 人體能合成各種各樣的蛋白質，究竟是怎麼合成的

蛋白質的基礎

蛋白質（protein）是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。

生物體合成mRNA後，攜帶有遺傳信息的mRNA穿過核膜進入胞質，在核糖體及tRNA等參與下，將遺傳信息轉變成蛋白質中氨基酸的排列順序，以各種氨基酸為原料完成蛋白質的生物合成。

人體內的蛋白質在不斷的分解與合成，合成人體蛋白質的原料是氨基酸，主要來自食物蛋白質，因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關繫到人體蛋白質合成的質量，無論是嬰幼兒、青少年的生長發育，成年人的健康體魄還是老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質有著密切的關系。

㈨ 用現在的技術，人類能製造出蛋白質嗎

絕對能,不用想了