A. 如何提高酶的活性
酶的活性常受到某些物質影響,有些物質能增加酶的活性,稱為酶的激活劑；另一些物質則降低酶的活性,稱為抑制劑.
很少量的激活劑或抑制劑就會影響酶的活性,而且常具有特異性（值得注意的是激活劑和抑制劑不是絕對的,有些物質在低濃度時為某種酶的激活劑,而在高濃度時則成為該酶的抑制劑,NaCl是唾液澱粉酶的激活劑,但NaCl濃度到1/3飽和度時就可抑制唾液澱粉酶的活性）.
酶的催化作用受溫度的影響,在最適溫度下,酶的反應速度最大,大多數動物酶的最適溫度為37－40℃.植物酶的最適溫度為50－60℃.酶對溫度的穩定性與其存在形式有關,有些酶的乾燥劑,雖加熱到100℃,其活性並無明顯改變,但在100℃的溶液中卻很快的完全失去活性.低溫能降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活.
B. 為什麼要進行酶的固定化方法有哪些各有何優缺點
因為在有些反應相中，如果酶和產物混合在一起以後不好分離，會影響後續操作，此外，溶解相的酶有時候效率會比較低。
方法：
1、載體結合，將酶和一些高分子材料結合在一起。優點：製作簡單，反應效率較高，比較適合大型工業化生產；缺點：適用的酶范圍比較小。
2、交聯，利用連接分子將酶相互連在一起形成高分子。優點：類似第一條；缺點：會產生酶的浪費，教練反應比較激烈會可能導致酶活性的降低。
3、包埋，將酶包裹在高分子材料所形成的網格中，包埋材料允許反應物通過，但不允許酶通過。優點：方法較統一，適合實驗室操作，對酶和反應相限制較少；缺點：持久性差，包埋反應可能會減損酶活性。
C. 如何更好地提高酶的活力或催化效率
溫度，溶液酸鹼性：將溫度控制在酶活性最強的范圍內，根據不同種類酶控制溶液PH值，使酶具有催化效率高的因素有以下幾個方面。
（一）鄰近與定向效應
是指酶受底物誘導發生構象變化，使底物與酶的活性中心楔合，對於雙分子反應來說，兩個底物能集中在酶活性中心，彼此靠近並有一定的取向。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃度，使一個分子間的反應變成了一個近似於分子內的反應，從而增加了反應速度。
（二）底物分子敏感鍵扭曲變形
酶活性中心的結構有一種可適應性，當專一性底物與活性中心結合時，可以誘導酶分子構象的變化，使反應所需要的酶中的催化基團與結合基團正確的排列和定位，使催化基團能夠合適地處在被作用的鍵的地方，這也就是前面提到過的「誘導契合」學說。與此同時，變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產生「張力」，甚至「變形」，從而促進酶-底物絡合物進入過渡態，降低了反應活化能，加速了酶促反應。實際上這是酶與底
物誘導契合的動態過程。酶活性中心的某些基團，在底物的分步反應中，經常表現為酸鹼催化與共價催化的作用。
（三）酸鹼催化
酸鹼催化有狹義的和廣義的。最初，化學家們認為：酸是H+離子，鹼是OH -離子。狹義的酸鹼催化就是H+離子或OH -離子對化學反應速度表現出的催化作用。酸鹼催化在有機化學反應中是比較普遍的現象。如在酸鹼的作用下，蛋白質可能水解為氨基酸，脂肪可以水解為甘油和脂肪酸。由於細胞內的環境接近中性，H+與OH -離子的濃度都很低，因此，在生物體內進行的酶促反應，H+與OH -離子的直接作用相當微弱。隨著科學的發展，概念的深化，後來把酸定義為質子的供體，鹼定義為質子的受體。現在所說的酸鹼催化作用，則是指組成酶活性中心的極性基團，在底物的變化中起質子的供體或受體的作用，這就是廣義的酸鹼催化。發生在細胞內的許多類型的有機反應都是廣義的酸鹼催化。例如，羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各種分子的重排以及許多取代反應都屬此種類型。酶活性中心處可以提供質子或接受質子而起廣義酸鹼催化作用的功能基團有：谷氨酸、天冬氨酸側鏈上的羧基，絲氨酸、酪氨酸中的羥基，半胱氨酸中的巰基，賴氨酸側鏈上的氨基，精氨酸中的胍基和組氨酸中的咪唑基。其中組氨酸的咪唑基值得特別注意，因為它既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基團。
影響酸鹼催化反應速度的因素有兩個，第一個是酸鹼的強度，在這些功能基團中，組氨酸的咪唑基的解離情況pK值為6.0，在生理pH條件下，既可以作質子的供體又可作質子的受體。因此，咪唑基是催化中最有效最活潑的一個催化功能基團；第二個是這些功能基團供出質子或接受質子的速度，其中的咪唑基的情況特別突出，它供出或接受質子的速度十分迅速，其半衰期小於10-10秒。而且，供出或接受質子的速度幾乎相等。由於咪唑基有如此的優點，所以雖然組氨酸在大多數蛋白質中含量很少，卻很重要，在許多酶的活性中心處都含有組氨酸。推測很可能在生物進化過程中，它不是作為一般的結構蛋白成分，而是被選擇作為酶分子中的催化結構而存在下來的。具有酸鹼催化特徵的酶促反應，酶與底物結合成的中間產物是離子型絡合物。
（四）共價催化
還有一些酶以另一種方式來提高催化反應的速度，即共價催化。它是指酶活性中心處的極性基團，在催化底物發生反應的過程中，首先以共價鍵與底物結合，生成一個活性很高的共價型的中間產物，此中間產物很容易向著最終產物的方向變化，故反應所需的活化能大大降低，反應速度明顯加快。根據活性中心處極性基團對底物進攻的方式不同，共價催化可分為親電催化與親核催化兩種。較常見的是活性中心處的親核基團對底物的親核進攻。親核基團含有未成鍵的電子對，在酶促反應中，它向底物上缺少電子的正碳原子進攻。因親核基團對底物親核進攻而進行的催化作用，稱為親核催化。活性中心處的親核基團有：絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基、組氨酸的咪唑基等。此外，輔酶中還含有另一些親核中心。以硫胺素為輔酶的一些酶如丙酮酸脫羧酶、含輔酶A的一些脂肪降解酶、含巰基的木瓜蛋白酶、以絲氨酸為催化基團的蛋白水解酶等，都有親核催化的機制。同理，親電催化則是親電基團對底物親電進攻而引起的催化作用。常見的親電基團有NH3+、Mg2+、Mn2+、Fe2+等。
（五）活性中心低介電微環境
酶分子中的疏水側鏈一般在分子內部組成疏水的非極性區，而表面則為親水基團組成的親水極性區。這就是說在酶分子上存在不同的微環境。
酶的活性中心凹穴內相對地說是非極性的，而在疏水的非極性區介電常數低，因此，酶的催化基團被低介電環境所包圍，在某些情況下排除高極性的水分子。這樣，底物分子敏感鍵和酶的催化基團之間就會有很大的反應力，有助於加速酶的反應。酶活性中心的這種性質也是使某些酶催化總速度增長的一個原因。
上面介紹了使酶具有高催化效率的幾個因素。實際上，它們並不是在所有的酶中同時起作用，更可能的情況是對不同的酶起主要作用的因素不完全相同，各自都有其特點，可以分別受一種或幾種因素的影響，也就是說各種酶的作用機理是不盡相同的。目前研究較為深入的有胰凝乳蛋白酶、溶菌酶、羧肽酶A等。在此，我們以胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）為例，較詳細地介紹這方面的研究結果，以便具體地了解酶的作用機理。
胰凝乳蛋白酶是胰臟中合成的一種蛋白水解酶。在胰臟中它以酶原的形式合成，是由245個氨基酸殘基組成的單一多肽鏈，通過5個二硫鍵交聯起來的。酶原是酶的無活性的前體。胰凝乳蛋白酶原與其它酶原，包括胰蛋白酶原、羧肽酶原、彈性蛋白酶原，一起儲存在胰臟的脂類-蛋白質膜上。當需要消化時，它們即分泌到十二指腸的管中，在那裡被激活而成為有活性的蛋白酶。
胰凝乳蛋白酶的活性中心由Asp102、His57及Ser195組成的。其中Ser195是酶活性中心的底物結合部位，His57是活性中心內的催化部位。Asp102、His57、Ser195三者構成一個氫鍵體系。大部分情況下，Asp102以離子化形式-COO-存在，Ser195以非離子化形式-CH2OH存在。由於His57的咪唑基的特殊性，既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基團，從而成為Asp102羧基及Ser195羥基間的橋梁。Ser195由於His57及Asp102的影響而成為很強的親核基團，易於供給電子，如同接力賽跑那樣，Asp102從Ser195吸引的一個質子是質子先從Ser195傳遞到His57上，再由His57傳遞給Asp102。
我們把胰凝乳蛋白酶活性中心處Asp102與His57之間以及His57與Ser195之間形成氫鍵而建立起的一個平衡體系稱為電荷轉接系統，又稱電荷中繼網（charge relay network）。
胰凝乳蛋白酶在動物小腸中催化蛋白質的水解，它具有基團專一性，水解芳香族氨基酸，如苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的羧基端形成的肽鍵。此酶催化的底物是含醯胺鍵的多肽和H2O，產物為胺和酸。催化的全過程分為兩大階段。
第一階段——水解反應的醯化階段，產生第一個產物胺。
肽鍵水解是從Ser195的氧原子對底物敏感肽鍵的羰基碳原子進行親核攻擊開始的，結果形成了一個不穩定的四聯體，相當於中間產物ES，，它包括Ser195的羥基、底物的醯基部分、底物的氨基部分及His57的咪唑基，通過電荷轉接系統很容易地發生了反應。酶-底物的過渡態很快分解，敏感肽鍵C-N斷裂，產生第一個產物胺及醯基-酶中間產物，底物中的酸成分與Ser195羥基相連接。
第二階段——水解反應的脫醯階段。胺從底物中釋放出來，形成醯化胰凝乳蛋白酶，即酶-底物中間復合物。接著水分子進入活性中心，電荷轉接系統從水中吸收一個質子，結果OH -立即親核攻擊已連在Ser195上的底物的醯基碳原子，也形成一個短暫的四聯體。然後，Ser195的C-O鍵裂解產生第二個產物酸，這時酶又恢復自由狀態，再去進行下一輪催化。除胰凝乳蛋白酶外，在催化中具有「天冬氨酸、組氨酸、絲氨酸」電荷轉接系統的酶還有胰蛋白酶、彈性蛋白酶及枯草桿菌蛋白酶等，它們可能有類似的催化機理。在上述胰凝乳蛋白酶的催化反應中，組氨酸咪唑基起著廣義酸鹼催化劑的作用，先促進Ser195的羥基親核地附著到底物敏感肽鍵中的羰基碳原子上，形成共價的醯化中間物，再促進醯化的ES中間物上的醯基轉移到水（或其它的醯基受體如醇、氨基酸等）上。通過這個電荷轉接系統，進行酸鹼催化及形成共價中間產物，催化速度增加約為非酶催化水解反應的103倍。
D. 高中生物提高酶的使用壽命的方法除了固定化還有什麼
降低溫度，低溫保存酶的活性降到最低點
E. 酶在體外有壽命嗎比如工業生產中用的酶，為什麼
酶一般很難用常規的「壽命」概念來解釋。
酶的每一個分子要麼是有活性的 要麼是沒有活性的（被抑制劑抑制、中毒、降解等而失去活性）。
一群酶分子，有的失去活性性 有的還保持活性的話，這個群體還是有酶活性的。但當所有群體中的酶都失活的時候，可以理解為酶的「壽命」就結束了。因此這樣看來，酶的「壽命」跟環境密切相關，環境中的對酶有抑制或者毒性的物質越少，條件越合適（pH 溫度等），壽命就越長。如果沒有這些抑制劑，條件也是最適，理論上酶的壽命可以是無限的。
F. 有哪些提高酶的活性的方法
調節方法如下：（包括抑制或提高活性）
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生激活，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友病因子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的激活、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。