⑴ 怎樣提取澱粉酶.ppt
澱粉 -用途
1.為人體提供的能量
2.制氫氣
澱粉在人體內先被唾液澱粉酶分解成麥芽糖,然後麥芽糖分解成葡萄糖。葡萄糖經過糖酵解過程生成丙酮酸,丙酮酸;或者澱粉直接分解成糖酵解中間產物葡萄糖-1-P(這一部分沒來得及和唾液充分混合)。然後生產丙酮酸。丙酮酸又和酶結合生成乙醯輔酶A。然後進入檸檬酸循環圈。先生成檸檬酸。檸檬酸循環圈裡面每消耗一個葡萄糖,生成6個NADH,2個FADH2 (電子載體)。然後在線粒體膜結構內這些電子通過ATPase生成大量的ATP,能量。
澱粉在製作其他食品中的作用
澱粉除了用於烹調之外,在各類食品加工中也起到了很大的作用,利用澱粉作為配料或主料的食品有:各種粉腸、灌肚、涼粉、炯子、粉皮、粉絲、火腿、羅漢肚等。
⑵ 玉米澱粉生產工藝及流程
1、清理
清理玉米中含有各種塵芥、有機和無機雜質。為了保證安全生產和產品質量,對玉米中存在的雜質必須進行清理。清理玉米的方法,主要採用篩選、風選等。清理設備有振動篩、比重去石機、永磁滾筒和洗麥機等。
2、浸泡
玉米浸泡方法普遍採用金屬罐幾只或幾十隻用管道連接組合起來,用水泵使浸泡水在各罐之間循環流動,逆流浸泡。
3、玉米粗碎
粗碎的目的主要是將浸泡後的玉米破成10塊以上的小塊,以便分離胚芽。
玉米粗碎大都採用盤式破碎機。粗碎可分兩次進行。第一次把玉米破碎到4~6塊,進行胚芽分離;第二次再破碎到10塊以上,使胚芽全部脫落,進行第二次胚芽分離。
4、胚芽分離
目前國內胚芽分離主要是使用胚芽分離槽。優點是操作比較穩定,缺點是佔地面積大,耗用鋼材多,分離效率低,一般不超過85%。
5、玉米磨碎
經過分離胚芽後的玉米碎塊和部分澱粉的混合物,為了提取澱粉,必須進行磨碎,破壞玉米細胞細胞,游離澱粉顆粒,使纖維和麩皮分開。
6、澱粉篩分
玉米碎塊經過磨碎後,得到玉米糊,可以採用篩分的方法將澱粉和粗細渣分開。常用的篩分設備有六角篩、平搖篩、曲篩和離心篩等。
(2)澱粉酶工業上如何進行精製擴展閱讀
玉米澱粉有以下用途:
1、玉米澱粉與水或牛奶混合後有獨特的外觀和質感,常用來摻在白糖粉作為抗粘結劑。
2、玉米澱粉常用作布丁等食品的凝固劑。利用雙層蒸鍋,以牛奶、砂糖、玉米粉和增香劑等配料就可輕易製作出簡單的玉米粉布丁。
3、玉米澱粉也在中國菜和法國菜里用作增稠劑。中國菜里的「勾芡」,一般就是用玉米澱粉加上水製成的。
玉米澱粉製得玉米面的營養價值:
1、玉米面中含有亞油酸和維生素E,能使人體內膽固醇水平降低,從而減少動脈硬化的發生。
2、玉米面中含鈣、鐵質較多,可防止高血壓、冠心病。
3、粗磨的玉米面中含有大量的賴氨酸,可抑制腫瘤生長。
4、玉米面含有微量元素硒,硒能加速人體內的氧化物分解,抑制惡性腫瘤
5、玉米面中豐富的膳食纖維,能縮短食物通過消化道的時間,減少有毒物質的吸收和致癌物質對結腸的刺激,因而可減少結腸癌的發生。
⑶ 澱粉酶提取純化還可以用什麼方法
(一)水溶液提取法
稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利於蛋白質的溶解.提取的溫度要視有效成份性質而定.一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大,因此,溫度高利於溶解,縮短提取時間.但另一方面,溫度升高會使蛋白質變性失活,因此,基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫(5度以下)操作.為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑(如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等).
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇.
1、pH值
蛋白質,酶是具有等電點的兩性電解質,提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH 范圍內.用稀酸或稀鹼提取時,應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化,從而導致蛋白質構象的不可逆變化,一般來說,鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液.
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶,稱為鹽溶作用.同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合,具有保護蛋白質不易變性的優點,因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽,一般以0.15摩爾.升濃度為宜.緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液.
(二)有機溶劑提取法
一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶,不溶於水、稀鹽溶液、稀酸或稀鹼中,可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑,它們具的一定的親水性,還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液.但必須在低溫下操作.丁醇提取法對提取一些與脂質結合緊密的蛋白質和酶特別優越,一是因為丁醇親脂性強,特別是溶解磷脂的能力強;二是丁醇兼具親水性,在溶解度范圍內(度為10%,40度為6.6%)不會引起酶的變性失活.另外,丁醇提取法的pH及溫度選擇范圍較廣,也適用於動植物及微生物材料.
⑷ 澱粉酶的提取方法
澱粉酶是蛋白質,可以根據其特點選擇適當的蛋白質提取純化方法!
選擇材料及預處理
以蛋白質和結構與功能為基礎,從分子水平上認識生命現象,已經成為現代生物學發展的主要方向,研究蛋白質,首先要得到高度純化並具有生物活性的目的物質。蛋白質的制備工作涉及物理、化學和生物等各方面知識,但基本原理不外乎兩方面。一是得用混合物中幾個組分分配率的差別,把它們分配到可用機械方法分離的兩個或幾個物相中,如鹽析,有機溶劑提取,層析和結晶等;二是將混合物置於單一物相中,通過物理力場的作用使各組分分配於來同區域而達到分離目的,如電泳,超速離心,超濾等。在所有這些方法的應用中必須注意保存生物大分子的完整性,防止酸、鹼、高溫,劇烈機械作用而導致所提物質生物活性的喪失。蛋白質的制備一般分為以下四個階段:選擇材料和預處理,細胞的破碎及細胞器的分離,提取和純化,濃細、乾燥和保存。
微生物、植物和動物都可做為制備蛋白質的原材料,所選用的材料主要依據實驗目的來確定。對於微生物,應注意它的生長期,在微生物的對數生長期,酶和核酸的含量較高,可以獲得高產量,以微生物為材料時有兩種情況:(1)得用微生物菌體分泌到培養基中的代謝產物和胞外酶等;(2)利用菌體含有的生化物質,如蛋白質、核酸和胞內酶等。植物材料必須經過去殼,脫脂並注意植物品種和生長發育狀況不同,其中所含生物大分子的量變化很大,另外與季節性關系密切。對動物組織,必須選擇有效成份含量豐富的臟器組織為原材料,先進行絞碎、脫脂等處理。另外,對預處理好的材料,若不立即進行實驗,應冷凍保存,對於易分解的生物大分子應選用新鮮材料制備。
蛋白質的分離純化
一,蛋白質(包括酶)的提取
大部分蛋白質都可溶於水、稀鹽、稀酸或鹼溶液,少數與脂類結合的蛋白質則溶於乙醇、丙酮、丁醇等有機溶劑中,因些,可採用不同溶劑提取分離和純化蛋白質及酶。
(一)水溶液提取法
稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利於蛋白質的溶解。提取的溫度要視有效成份性質而定。一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大,因此,溫度高利於溶解,縮短提取時間。但另一方面,溫度升高會使蛋白質變性失活,因此,基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫(5度以下)操作。為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑(如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等)。
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇。
1、pH值
蛋白質,酶是具有等電點的兩性電解質,提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH 范圍內。用稀酸或稀鹼提取時,應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化,從而導致蛋白質構象的不可逆變化,一般來說,鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液。
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶,稱為鹽溶作用。同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合,具有保護蛋白質不易變性的優點,因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽,一般以0.15摩爾。升濃度為宜。緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液。
(二)有機溶劑提取法
一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶,不溶於水、稀鹽溶液、稀酸或稀鹼中,可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑,它們具的一定的親水性,還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。但必須在低溫下操作。丁醇提取法對提取一些與脂質結合緊密的蛋白質和酶特別優越,一是因為丁醇親脂性強,特別是溶解磷脂的能力強;二是丁醇兼具親水性,在溶解度范圍內(度為10%,40度為6.6%)不會引起酶的變性失活。另外,丁醇提取法的pH及溫度選擇范圍較廣,也適用於動植物及微生物材料。
二、蛋白質的分離純化
蛋白質的分離純化方法很多,主要有:
(一)根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響,一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高,蛋白質的溶解度增加,此稱鹽溶;當鹽濃度繼續升高時,蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出,這種現象稱鹽析,將大量鹽加到蛋白質溶液中,高濃度的鹽離子(如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力,可奪取蛋白質分子的水化層,使之「失水」,於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出。鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好。由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同,故鹽析所需的鹽濃度也不一樣,因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱。
影響鹽析的因素有:(1)溫度:除對溫度敏感的蛋白質在低溫(4度)操作外,一般可在室溫中進行。一般溫度低蛋白質溶介度降低。但有的蛋白質(如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白)在較高的溫度(25度)比0度時溶解度低,更容易鹽析。(2)pH值:大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低。(3)蛋白質濃度:蛋白質濃度高時,欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉澱出來(共沉現象)。因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋,使蛋白質含量在2.5-3.0%。
蛋白質鹽析常用的中性鹽,主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等。 其中應用最多的硫酸銨,它的優點是溫度系數小而溶解度大(25度時飽和溶液為4.1M,即767克/升;0度時飽和溶解度為3.9M,即676克/升),在這一溶解度范圍內,許多蛋白質和酶都可以鹽析出來;另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好,不易引起蛋白質變性。硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間,當用其他pH值進行鹽析時,需用硫酸或氨水調節。
蛋白質在用鹽析沉澱分離後,需要將蛋白質中的鹽除去,常用的辦法是透析,即把蛋白質溶液裝入秀析袋內(常用的是玻璃紙),用緩沖液進行透析,並不斷的更換緩沖液,因透析所需時間較長,所以最好在低溫中進行。此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽,所用的時間就比較短。
2、等電點沉澱法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小,因而溶解度也最小,各種蛋白質的等電點有差別,可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉澱,但此法很少單獨使用,可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法
用與水可混溶的有機溶劑,甲醇,乙醇或丙酮,可使多數蛋白質溶解度降低並析出,此法分辨力比鹽析高,但蛋白質較易變性,應在低溫下進行。
(二)根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。
超濾法是利用高壓力或離心力,強使水和其他小的溶質分子通過半透膜,而蛋白質留在膜上,可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析,這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠(Sephadex ged)和瓊脂糖凝膠(agarose gel)。
(三)根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同,可將其分開。
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下,因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳,這是利用一種兩性電解質作為載體,電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度,當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時,到達各自等電點的pH位置就停止,此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑(如:羧甲基纖維素;CM-纖維素)和陰離子交換劑(二乙氨基乙基纖維素;DEAE?FONT FACE="宋體" LANG="ZH-CN">纖維素),當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時,帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上,隨後用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。(詳見層析技術章)
(四)根據配體特異性的分離方法-親和色譜法
親和層析法(aflinity chromatography)是分離蛋白質的一種極為有效的方法,它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來,而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand)的分子能特異而非共價地結合。其基本原理:蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在,每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質,因此蛋白質的分離(Separation),提純(Purification)
和鑒定(Characterization)是生物化學中的重要的一部分,至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來,因此往往採取幾種方法聯合使用。
細胞的破碎
1、高速組織搗碎:將材料配成稀糊狀液,放置於筒內約1/3體積,蓋緊筒蓋,將調速器先撥至最慢處,開動開關後,逐步加速至所需速度。此法適用於動物內臟組織、植物肉質種子等。
2、玻璃勻漿器勻漿:先將剪碎的組織置於管中,再套入研桿來回研磨,上下移動,即可將細胞研碎,此法細胞破碎程度比高速組織搗碎機為高,適用於量少和動物臟器組織。
3、超聲波處理法:用一定功率的超聲波處理細胞懸液,使細胞急劇震盪破裂,此法多適用於微生物材料,用大腸桿菌制備各種酶,常選用50-100毫克菌體/毫升濃度,在1KG至10KG頻率下處理10-15分鍾,此法的缺點是在處理過程會產生大量的熱,應採取相應降溫措施。對超聲波敏感和核酸應慎用。
4、反復凍融法:將細胞在-20度以下冰凍,室溫融解,反復幾次,由於細胞內冰粒形成和剩餘細胞液的鹽濃度增高引起溶脹,使細胞結構破碎。
5、化學處理法:有些動物細胞,例如腫瘤細胞可採用十二烷基磺酸鈉(SDS)、去氧膽酸鈉等細胞膜破壞,細菌細胞壁較厚,可採用溶菌酶處理效果更好。
無論用哪一種方法破碎組織細胞,都會使細胞內蛋白質或核酸水解酶釋放到溶液中,使大分子生物降解,導致天然物質量的減少,加入二異丙基氟磷酸(DFP)可以抑制或減慢自溶作用;加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性,加入苯甲磺醯氟化物(PMSF)也能清除蛋白水解酥活力,但不是全部,還可通過選擇pH、溫度或離子強度等,使這些條件都要適合於目的物質的提取。
濃縮、乾燥及保存
一、樣品的濃縮
生物大分子在制備過程中由於過柱純化而樣品變得很稀,為了保存和鑒定的目的,往往需要進行濃縮。常用的濃縮方法的:
1、減壓加溫蒸發濃縮
通過降低液面壓力使液體沸點降低,減壓的真空度愈高,液體沸點降得愈低,蒸發愈快,此法適用於一些不耐熱的生物大分子的濃縮。
2、空氣流動蒸發濃縮 空氣的流動可使液體加速蒸發,鋪成薄層的溶液,表面不斷通過空氣流;或將生物大分子溶液裝入透析袋內置於冷室,用電扇對准吹風,使透過膜外的溶劑不沁蒸發,而達到濃縮目的,此法濃縮速度慢,不適於大量溶液的濃縮。
3、冰凍法 生物大分子在低溫結成冰,鹽類及生物大分子不進入冰內而留在液相中,操作時先將待濃縮的溶液冷卻使之變成固體,然後緩慢地融解,利用溶劑與溶質融點介點的差別而達到除去大部分溶劑的目的。如蛋白質和酶的鹽溶液用此法濃縮時,不含蛋白質和酶的純冰結晶浮於液面,蛋白質和酶則集中於下層溶液中,移去上層冰塊,可得蛋白質和酶的濃縮液。
4、吸收法 通過吸收劑直接收除去溶液中溶液分子使之濃縮。所用的吸收劑必需與溶液不起化學反應,對生物大分子不吸附,易與溶液分開。常用的吸收劑有聚乙二醇,聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝膠等,使用聚乙二醇吸收劑時,先將生物大分子溶液裝入半透膜的袋裡,外加聚乙二醇復蓋置於4度下,袋內溶劑滲出即被聚乙二醇迅速吸去,聚乙二醇被水飽和後要更換新的直至達到所需要的體積。
5、超濾法 超濾法是使用一種特別的薄膜對溶液中各種溶質分子進行選擇性過濾的方法,不液體在一定壓力下(氮氣壓或真空泵壓)通過膜時,溶劑和小分子透過,大分子受阻保留,這是近年來發展起來的新方法,最適於生物大分子尤其是蛋白質和酶的濃縮或脫鹽,並具有成本低,操作方便,條件溫和,能較好地保持生物大分子的活性,回收率高等優點。應用超濾法關鍵在於膜的選擇,不同類型和規格的膜,水的流速,分子量截止值(即大體上能被膜保留分子最小分子量值)等參數均不同,必須根據工作需要來選用。另外,超濾裝置形式,溶質成份及性質、溶液濃度等都對超濾效果的一定影響。Diaflo 超濾膜的分子量截留值:
膜名稱
分子量截留值
孔的大的平均直徑
XM-300
300,000
140
XM-200
100,000
55
XM-50
50,000
30
PM-30
30,000
22
UM-20
20,000
18
PM-10
10,000
15
UM-2
1,000
12
UM05
500
10
用上面的超濾膜製成空心的纖維管,將很多根這樣的管攏成一束,管的兩端與低離子強度的緩沖液相連,使緩沖液不斷地在管中流動。然後將纖維管浸入待透析的蛋白質溶液中。當緩沖液流過纖維管時,則小分子很易透過膜而擴散,大分子則不能。這就是纖維過濾秀析法,由於透析面積增大,因而使透析時間縮短10倍。
二、乾燥
生物大分子制備得到產品,為防止變質,易於保存,常需要乾燥處理,最常用的方法是冷凍乾燥和真空乾燥。真空乾燥適用於不耐高溫,易於氧化物質的乾燥和保存,整個裝置包括乾燥器、冷凝器及真空乾燥原理外,同時增加了溫度因素。在相同壓力下,水蒸汽壓隨溫度下降而下降,故在低溫低壓下,冰很易升華為氣體。操作時一般先將待乾燥的液體冷凍到冰點以下使之變成固體,然後在低溫低壓下將溶劑變成氣體而除去。此法干後的產品具有疏鬆、溶解度好、保持天然結構等優點,適用於各類生物大分子的乾燥保存。
三、貯存
生物大分子的穩定性與保存方法的很大關系。乾燥的製品一般比較穩定,在低溫情況下其活性可在數日甚至數年無明顯變化,貯藏要求簡單,只要將乾燥的樣品置於乾燥器內(內裝有乾燥劑)密封,保持0-4度冰箱即可,液態貯藏時應注意以下幾點。
1、樣品不能太稀,必須濃縮到一定濃度才能封裝貯藏,樣品太稀易使生物大分子變性。
2、一般需加入防腐劑和穩定劑,常用的防腐劑有甲苯、苯甲酸、氯仿、百里酚等。蛋白質和酶常用的穩定劑有硫酸銨糊、蔗糖、甘油等,如酶也可加入底物和輔酶以提高其穩定性。此外,鈣、鋅、硼酸等溶液對某些酶也有一定保護作用。核酸大分子一般保存在氯化鈉或檸檬酸鈉的標准緩沖液中。
3、貯藏溫度要求低,大多數在0度左右冰箱保存,有的則要求更低,應視不同物質而定。
⑸ a-澱粉酶生產工藝過程
aaaa
⑹ 酶進行提純的方法是什麼
酶,從動植物細胞和微生物中提取之後,往往不能直接應用,這是因為生物在合成酶的同時也合成其他大分子物質。而這些大分子物質會嚴重干擾酶的作用,因此必須把酶從中分離出來。如果酶不純,那麼極有可能在應用中形成幾個生化反應同時進行,結果得到的產物也就不是單一的。當然,酶並不是越純越好。不同的生物化學反應,對酶的純度要求也不一樣。因此,要把酶製成不同的酶制劑,以便適應各種需求。
要對酶進行分離和提純,有多種方法。當酶從生物細胞以及微生物中產生之後,可能留在細胞內,也可能分泌到細胞外面。如果是胞外酶,這就方便多了,只要收集微生物和細胞的培養液進行分離和提純就可以了。如果酶在細胞內(稱胞內酶),則必須研碎細胞,才能把酶提取出來。不論是胞外酶還是胞內酶,都可能會含有一些其他大分子物質,如核酸、蛋白質和澱粉之類的東西。
對付核酸,只要在酶溶液中加入核酸酶,就可以去掉核酸。對於澱粉也比較好辦。最難對付的是蛋白質,因為酶也是蛋白質,能破壞蛋白質的方法也可以破壞酶,所以提純是件比較困難的事。但隨著現代科學技術的不斷進步,經過研究,已找到沉澱法、分子過濾法等。採用以上提純方法,就可以得到不同純度的酶,這為酶的廣泛應用打開了方便之門。
⑺ 澱粉制工業葡萄糖的工藝
(1)工藝流程:紅薯澱粉-調和-糖化-中和-脫色-蒸發-結晶-分蜜軋糖-結晶精製啼-烘乾碾粉-包裝。
(2)工藝操作要點:①調和澱粉漿:取紅薯澱粉25干克置於糖化鍋中,然後取濃硫酸2.1千克緩緩加入2千克水中攪勻,再將此稀酸液倒入糖化鍋中攪勻。另取沸水75千克迅速加入其中,攪成漿糊狀。②糖化:將澱粉漿溫度升至98℃並保持-4小時,然後吸取少量糖化液,滴人碘液檢驗糖化終點。糖化結束後;停止加熱,濾去殘渣,濾液待下一步處理。③中和:在濾液中約加3.8千克碳酸鈣,對其進行中和,邊加邊攪動(不宜加得過快,否則產生大量,泡沫乙易將糖液溢出,直至試紙試驗中和至 ph值為5-6,然後將糖液再加熱至85℃,保持半小時,用布過濾,除去硫酸鈣。④脫色:取上面已中和好的澄清濾液,加熱至85℃,然後按濾液重量加入0.3%的活性炭(活性炭稱好後裝入布袋扎緊,先放人糖液鍋中煮至全部吸濕後才打開布袋,傾入糖液中),保持85℃半小時,然後乘熱過濾除去活性炭。起初流下來的帶有微量活性炭,另器接濾,至濾清再用清潔之容器接存。未濾清的糖液,可重新過濾,把濾液又加熱至85℃,加濾液重量 0.3%的活性炭脫色,混勻後保持85℃半小時,再用布過濾。⑤蒸發:蒸發過程即是糖液濃縮過程號將糖液的部分水分蒸去,至25℃測定比重為1.3時,即可進行結晶。⑥結晶:按已蒸濃的糖,液重量加入0.5%-l.0%的葡萄糖晶種。在44℃時加入(晶種須預先過篩,不得有小塊),邊加邊攪動,至攪拌均勻。然後在30-35℃下靜止結晶,每天攪拌三次,開始結晶時即停止攪拌,結晶3天即可取出。⑦分蜜軋糖:將葡萄糖精粥放人布袋中,置木製壓干機中進行分蜜。上好榨後保持2小時,取下干塊;再壓碎加入10%冷開水,攪勻,過細篩後再裝入布袋中,置木製壓榨機中壓干(方法、時間同上)。然後取下打成碎塊;置烘箱內,在 50℃下進行烘乾,即得粗製葡萄糖(可作食糖用)。⑧結晶精製:取粗製葡萄糖加水加溫溶解,濕糖:冷開水1:2,保持75℃至全部溶化,加入濾液重量0.3%的活性炭,置水鍋上加熱。待溫度升至85℃,保溫半小時,進行過濾,濾液蒸濃,測定比重達1.34,不足時可繼續蒸濃。再按照上述⑥的條件放置結晶,在上述⑦的條件下分蜜洗晶,壓干烘乾,打粉過篩歹即得葯用口服葡萄糖。再取濕晶如上法進行重結晶二次,即可得注射葡萄糖(最後在分蜜時可加適量酒精洗晶體1-2次,但酒精必須預先經過澄明,除去鐵銹異物)。⑨烘乾碾粉:取已分去母液的結晶葡萄糖並碎成小塊,分別裝入預墊好的竹篩中,然後再甩厚布蓋好,放在乾燥架上。於50℃以下進行乾燥烘乾後放石碾中進行粉碎,再通過40-50目篩即得。
⑻ 如何製取澱粉酶
1.先將口腔食物殘渣漱一漱
2.喝一大口涼白開(或蒸餾水),不要咽下去,做咀嚼運動2分鍾,然後 吐入燒杯中,
即可。
⑼ 唾液澱粉酶怎樣制備
唾液澱粉酶應用液的制備:
1、每人取一個干凈的飲水杯,裝上蒸餾水。
2、先用蒸餾水漱口,將口腔內的食物殘渣清除干凈。
3、口含約20ml蒸餾水,做咀嚼動作1~2min,以分泌較多的唾液。
1、稱取0.5g可溶性澱粉,加少量預冷的蒸餾水,在研缽中調成糊狀。
2、稱取1.2g I2、2g KI,加少量蒸餾水溶解後,再加蒸餾水至200ml。
3、稱取35.62g Na2HPO4·12H2O,將之溶於蒸餾水後定容至1000ml。
4、稱取19.212g無水檸檬酸,將之溶於蒸餾水後定容至1000ml。
5、PH5.0緩沖液——取A液10.3ml、B液9.7ml混合而成。
6、PH6.8緩沖液——取A液14.55ml、B液5.45ml混合而成。
7、PH8.0緩沖液——取A液19.45ml、B液0.55ml混合而成。
(9)澱粉酶工業上如何進行精製擴展閱讀:
注意事項:
1. 可以根據實際情況,用紗布或濾紙過濾一下收集濾液使用。
2. 加唾液時,只在第1穴中加入2滴新制備的唾液。
3. 在往白磁板的孔穴內依次加完蒸餾水、稀釋好唾液並且加完澱粉溶液。
4. 為確保實驗的效果,在加入試劑時宜在冰浴條件下進行,尤其是氣溫較高的南方地區。
5. 加唾液時應從第1管開始依次進行,前後管之間大約相隔時間5~7s。