Ⅰ 什麼是酶，其組成及各部分功能及分類
酶，指具有生物催化功能的高分子物質。 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有一些被稱為核酶的RNA分子 和一些DNA分子同樣具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。[1]
酶的催化活性會受其他分子影響：抑制劑是可以降低酶活性的分子；激活劑則是可以增加酶活性的分子。有許多葯物和毒葯就是酶的抑制劑。酶的活性還可以被溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度以及電磁波（如微波）等許多因素所影響。
人體和哺乳動物體內含有5000種酶。它們或是溶解於細胞質中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上(是細胞的一種產物），只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不能完成，生命活動就根本無法維持。
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。
酶是一類生物催化劑，生物體內含有數千種酶，它們支配著生物的新陳代謝、營養和能量轉換等許多催化過程，與生命過程關系密切的反應大多是酶催化反應。但是酶不一定只在細胞內起催化作用。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能。
酶與無機催化劑比較：
1．相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。5）都會出現中毒現象。
2．不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性（需要一定的pH和溫度）等。
來源
所謂酶（Enzyme），在希臘語里，就是存在於酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各種各樣進行著生命活動的物質被發現，然後被這樣命名。此時，「酵母」始終是活著的生命體=微生物、「酶」是活著的物質 = 製造出生命活動的不可思議的物質（按影象來說叫存活物質可能更好）。
但是酶不等於酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是單細胞微生物，內含有許多酶，酵母具備細胞組織，而酶則是蛋白質，通常一個酵母菌里有數千種蛋白質，所以說酵母含有酶，但酶不等於酵母。
分類：
根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類
（oxidorectase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。[6]
轉移酶類
（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙醯轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類
（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類
（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除一個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。
異構酶類
（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類
（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。
按照國際生化協會公布的酶的統一分類原則，在上述六大類基礎上，在每一大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。
功能：
催化
酸-鹼催化（acid-base catalysis）：質子轉移加速反應的催化作用。
共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
催化機理
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重復這個循環。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10^11倍。
反應
特點
酶是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變，在無酶的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酶時可能只要幾秒鍾就可達到平衡。
酶和一般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。
酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolute specificity)、相對特異性(relative specificity)和立體異構特異性(stereospecificity)三類。一種酶只催化一種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酶對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。
有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構酶受別構劑的調節，有的酶受共價修飾的調節，激素和神經體液通過第二信使對酶活力進行調節，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酶含量(改變酶合成與分解速度)的調節等。
作用機制
酶(E)與底物(S)形成酶-底物復合物(ES)
酶的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酶催化作用的第一步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能（binding energy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。
若酶只與底物互補生成ES復合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態，那麼酶的催化作用不能發生。這是因為酶與底物生成ES復合物後尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態互補的復合物(圖4-8)，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是一種穩定的化學物質，不同於反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物(P)或轉變為底物(S)的概率是相等的。
當酶與底物生成ES復合物並進一步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低於活化能閾的分子也成為活化分子，於是加速化學反應的速度
1．鄰近效應與定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效應(surface effect)
應該指出的是，一種酶的催化反應常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應高效率的重要原因。
酶的應用：
催化劑
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行．
高效性與專一性
酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一．
酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．
人體中的作用
人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．[7]
酶的生理醫學效應
酶與某些疾病的關系
酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農葯（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結合而使酶失去活性．膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活後，乙醯膽鹼的水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒症狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性。
酶在疾病診斷上的應用
正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農葯中毒時，膽鹼酯酶活性受抑制，血清膽鹼酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨醯移換酶增高等等．因此，藉助血、尿或體液內酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發生和發展。
酶在臨床治療上的應用
酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
一些酶，不僅可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學葯物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補脾補腎在不孕不育等問題上，也有較好的調理。而磺胺類葯和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤葯物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等。
酶在生產生活中的應用
如釀酒工業中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等通過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去等等……
由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．此時酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的．一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．
學科意義：
生物學
在生物體內，酶發揮著非常廣泛的功能。信號轉導和細胞活動的調控都離不開酶，
酶分子結構及化學反應 (12張)
特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產生運動，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產生肌肉收縮，並且能夠作為細胞骨架的一部分參與運送胞內物質。一些位於細胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動運輸。一些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發光。病毒中也含有酶，或參與侵染細胞（如HIV整合酶和逆轉錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細胞的釋放（如流感病毒的神經氨酸酶）。
復合酶的一個非常重要的功能是參與消化系統的工作。以蛋白酶為代表，可以將進入消化道的大分子（澱粉和蛋白質）降解為小於15微米的小分子，以便於腸道毛細血管充分吸收。澱粉不能被腸道直接吸收，而酶可以將澱粉水解為麥芽糖或更進一步水解為葡萄糖等腸道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反芻動物的消化系統中存在一些可以產生纖維素酶的細菌，纖維素酶可以分解植物細胞壁中的纖維素，從而提供可被吸收的養料。
在代謝途徑中，多個酶以特定的順序發揮功能：前一個酶的產物是後一個酶的底物；每個酶催化反應後，產物被傳遞到另一個酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同一個反應，從而允許進行更為復雜的調控：比如一個酶可以以較低的活性持續地催化該反應，而另一個酶在被誘導後可以較高的活性進行催化。酶的存在確定了整個代謝按正確的途徑進行；而一旦沒有酶的存在，代謝既不能按所需步驟進行，也無法以足夠的速度完成合成以滿足細胞的需要。實際上如果沒有酶，代謝途徑，如糖酵解，無法獨立進行。例如，葡萄糖可以直接與ATP反應使得其一個或多個碳原子被磷酸化；在沒有酶的催化時，這個反應進行得非常緩慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反應獲得極大加速，雖然其他碳原子的磷酸化反應也在緩慢進行，但在一段時間後檢測可以發現，絕大多數產物為葡萄糖-6-磷酸。於是每個細胞就可以通過這樣一套功能性酶來完成代謝途徑的整個反應網路。
動力學
酶動力學是研究酶結合底物能力和催化反應速率的科學。研究者通過酶反應分析法（enzyme assay）來獲得用於酶動力學分析的反應速率數據。
1902年，維克多·亨利提出了酶動力學的定量理論； 隨後該理論得到他人證實並擴展為米氏方程。 亨利最大貢獻在於其首次提出酶催化反應由兩步組成：首先，底物可逆地結合到酶上，形成酶-底物復合物；然後，酶完成對對應化學反應的催化，並釋放生成的產物。
酶初始反應速率（表示為「V」）與底物濃度（表示為「[S]」）的關系曲線。隨著底物濃度不斷提高，酶的反應速率也趨向於最大反應速率（表示為「Vmax」）。酶可以在一秒鍾內催化數百萬個反應。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脫羧酶所催化的反應在無酶情況下，需要七千八百萬年才能將一半的底物轉化為產物；而同樣的反應過程，如果加入這種脫羧酶，則需要的時間只有25毫秒。 酶催化速率依賴於反應條件和底物濃度。如果反應條件中存在能夠將蛋白解鏈的因素，如高溫、極端的pH和高的鹽濃度，都會破壞酶的活性；而提高反應體系中的底物濃度則會增加酶的活性。在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應速率也不斷加快並趨向於最大反應速率（Vmax）。出現這種現象的原因是，當反應體系中底物的濃度升高，越來越多自由狀態下的酶分子結合底物形成酶-底物復合物；當所有酶分子的活性位點都被底物飽和結合，即所有酶分子形成酶-底物復合物時，催化的反應速率達到最大。當然，Vmax並不是酶唯一的動力學常數，要達到一定反應速率所需的底物濃度也是一個重要的動力學指標。這一動力學指標即米氏常數（Km），指的是達到Vmax值一半的反應速率所需的底物濃度。對於特定的底物，每一種酶都有其特徵Km值，表示底物與酶之間的結合強度（Km值越低，結合越牢固，親和力越高）。另一個重要的動力學指標是kcat（催化常數），定義為一個酶活性位點在一秒鍾內催化底物的數量，用於表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km來衡量。這一表示式又被稱為特異性常數，其包含了催化反應中所有步驟的反應常數。由於特異性常數同時反映了酶對底物的親和力和催化能力，因此可以用於比較不同酶對於特定底物的 催化效率或同一種酶對於不同底物的催化效率。特異性常數的理論最大值，又稱為擴散極限，約為108至109 M−1s−1；此時，酶與底物的每一次碰撞都會導致底物被催化，因此產物的生成速率不再為反應速率所主導，而分子的擴散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為「催化完美性」或「動力學完美性」。相關的酶的例子有磷酸丙糖異構酶、碳酸酐酶、乙醯膽鹼酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內醯胺酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基於質量作用定律而確立的，而該定律則基於自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由於酶/底物/產物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應用分形米氏方程。
存在一些酶，它們的催化產物動力學速率甚至高於分子擴散速率，這種現象無法用當今公認的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現象。其中，部分情況可以用酶對底物的附加效應來解釋，即一些酶被認為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點。另一種理論模型引入了基於量子理論的穿隧效應，即質子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道一般），但關於穿隧效應還有較多爭議。 有報道發現色胺中質子存在量子穿隧效應。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應，可以直接穿過反應能壘，而不是像傳統理論模型的方式通過降低能壘達到催化效果。有相關的實驗報道提出在一種醇脫氫酶的催化反應中存在穿隧效應，但穿隧效應是否在酶催化反應中普遍存在並未有定論。
熱力學
與其他催化劑一樣，酶並不改變反應的平衡常數，而是通過降低反應的活化能來加快反應速率。通常情況下，反應在酶存在或不存在的兩種條件下，其反應方向是相同的，只是前者的反應速度更快一些。但必須指出的是，在酶不存在的情況下，底物可以通過其他不受催化的「自由」反應生成不同的產物，原因是這些不同產物的形成速度更快。
酶可以連接兩個或多個反應，因此可以用一個熱力學上更容易發生的反應去「驅動」另一個熱力學上不容易發生的反應。例如，細胞常常通過ATP被酶水解所產生的能量來驅動其他化學反應。
酶可以同等地催化正向反應和逆向反應，而並不改變反應自身的化學平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下兩個互逆反應，催化哪一種反應則是依賴於反應物濃度。
當然，如果反應平衡極大地趨向於某一方向，比如釋放高能量的反應，而逆反應不可能有效的發生，則此時酶實際上只催化熱力學上允許的方向，而不催化其逆反應。
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Ⅱ 酶是一種什麼物質
酶是一種有機催化劑。化學家們著手分離酶，想看看它們到底是什麼物質。但在各種細胞和天然液體內，酶的含量都非常少，而且很難提純。
很多生物化學家曾經猜測酶就是蛋白質。因為只要稍稍加熱，就很容易破壞酶的性質，這很像蛋白質的變性。1930年，洛克菲勒研究院的化學家諾思羅普和他的同事們得到了許多種酶的結晶體（包括胃蛋白酶），而且發現，這些酶的結晶體的確都是蛋白質，即使溶解並稀釋到查不出蛋白質的存在，仍然保持著催化活力。至此，人們確定了酶是「蛋白質催化劑」。薩姆納和諾思羅普由於對酶的研究成績卓著而分享了1946年的諾貝爾化學獎。
Ⅲ 常用的工業酶有哪些
酶制劑工業是知識密集的高科技產業,是生物工程的經濟實體。據台灣食品工業發展研究所統計,全世界酶制劑市場以年平均11 %的速度逐年增加。從1995 年的12. 5 億美元增加到1999 年的19. 2 億美元,預計到2002 年市場規模將達到25 億美元。就酶在各領域的應用來說,食品、飼料工業用量最大,占銷售總額的45 % ,洗滌劑佔32 % ,紡織工業佔11 % ,造紙工業佔7 % ,化學工業佔4 %。權威部門預測1997 年至2002 年,5 年中酶制劑市場的發展趨勢,食品用酶將由7. 25 億美元增至11. 76 億美元,年增長率11. 4 %;洗滌劑用酶將由4. 89 億美元增到8. 48 億美元,年增長率13. 3 %;紡織用酶將由1. 65 億美元增到2. 58 億美元,增長率10. 3 %;造紙工業用酶將由1 億美元增加到1. 92 億美元,年增長率為最高,達到16. 2 %;化學工業將由0. 61 億美元增加到0. 96 億美元, 年增長率10. 5 %。與1985 年時,食品工業用酶占酶制劑市場62 % ,洗滌劑用酶佔33 % ,製革紡織工業用酶佔5 %相比,其明顯的變化是,非食品工業用酶領域在迅速擴大,反映了人們對環保意識的增強。
在全世界上百個有名的酶制劑企業中, 丹麥NOVO 公司牢牢把持著龍頭地位,佔有50 %以上市場份額,傑能科則其次,佔25 %左右市場份額,其它各國酶制劑生產企業分享餘下的25 %市場份額。
工業上使用的酶制劑基本上分為二類:一類是水解酶類,包括澱粉酶、纖維素酶、蛋白酶、脂肪酶、果膠酶、乳糖酶等,佔有市場銷售額的75 %以上。目前約有60 %以上的酶制劑已用基因改良菌株生產,NOVO 公司使用的菌種有80 %是基因重組菌株。第二類是非水解酶,占市場銷售額10 %左右,並有逐年增大的傾向,主要是分析試劑用酶和醫葯工業用酶。
食品工業中,用於澱粉加工的酶所佔比例仍是最大,為15 %;其次是乳製品工業,佔14 %。酶在食品、紡織、製革工業等傳統的應用雖然已相當廣泛,技術上也已很成熟,但是仍在不斷發展。以下就近年來對酶的生產安全與在工業應用方面的新發展作一簡單介紹:
1 酶制劑生產的安全衛生管理
我國加入WTO 在即,對於酶制劑生產的安全衛生管理不可不加註意。食品用酶制劑國外是作為食品添加劑的,對其安全衛生規定很嚴。酶本身雖是生物產品,比化學製品安全,但酶制劑並非單純製品,常含有培養基殘留物、無機鹽、防腐劑、稀釋劑等。在生產過程中還可能受到沙門氏菌、金黃葡萄球菌、大腸桿菌之污染。此外還可能會含生物毒素,尤其是黃麴黴毒素,即使是黑麴黴,有些菌種也可能產生黃麴黴毒素。黃麴黴毒素或由於菌種本身產生或由於原料(霉變糧食原料) 所帶入。此外培養基中都要使用無機鹽,難免混入汞、銅、鉛、砷等有毒重金屬。為保證產品絕對安全,對原料、菌種、後處理等道道工序都要嚴格把關。生產場地要符合GMP(Good Manufactur2ing Practice 即良好的生產規程) 要求。對酶制劑產品的安全性要求,聯合國糧農組織(FAO) 和世界衛生組織(WHO) 食品添加劑專家委員會(Joint FAO/ WHO Expert Committee on Foodadditives , J ECFA) 早在1978 年WHO 第21 屆大會提出了對酶制劑來源安全性的評估標准:
(1) 來自動植物可食部位及傳統上作為食品成份,或傳統上用於食品的菌種所生產的酶,如符合適當的化學與微生物學要求,即可視為食品,而不必進行毒性試驗。
(2) 由非致病的一般食品污染微生物所產的酶要求作短期毒性試驗。
(3) 由非常見微生物所產之酶要作廣泛的毒性試驗,包括老鼠的長期喂養試驗。
這一標准為各國酶的生產提供了安全性評估的依據。生產菌種必須是非致病性的,不產生毒素、抗生素和激素等生理活性物質,菌種需經各種安全性試驗證明無害才准使用於生產。對於毒素之測定,除化學分析外,還要做生物分析。英國對添加劑的安全性是由化學毒性委員會
(簡寫COT) 進行評估的,並向政府專家咨議委員會FACE(食品添加劑和污染委員會) 提出建議。COT最關心的是菌種毒性問題,建議微生物酶至少做90天的老鼠喂養試驗, 並以高標准進行生物分析。COT 認為菌種改良是必要的,但每次改良後應作生物檢測。美國對酶制劑的管理制度有二種: 一是符合GRAS( General recognized as safe) 物質;二是符合食品添加劑要求。被認為GRAS 物質的酶,在生產時只要符合GMP 就可以。而認為食品添加劑的酶,在上市前須經批准,並在聯邦管理法典(CFR , TheCode of Federal Regulation) 上登記。申請GRAS 要通過二大評估,即技術安全性和產品安全性試驗結果的接受性評估。GRAS 的認可除FDA 有權進行外,任何對食品成份安全性具有評估資格的專家也可獨立進行評估。在美國用以生產食品酶的動物性原料,必須符合肉類檢驗的各項要求,並執行GMP 生產,而植物原料或微生物培養基成份在正常使用條件下,進入食品的殘留量,不得有礙健康。所用設備、稀釋劑、助劑等都應是適用於食品的物質。須嚴格控制生產方法及培養條件,使生產菌不致成為毒素與有礙健康之來源
此外,近年來世界食品市場推行KOSHER 食品認證制度,即符合猶太教規要求的食品制度。有了KOSHER 證書,才可進入世界猶太組織的市場。在美國不僅是猶太人,連穆斯林、素食者、對某些食物過敏的人,大多數也購買KOSHER 食品。按規定KOSHER 食品中不得含有豬、兔、馬、駝、蝦、貝類、有翼昆蟲和爬蟲類的成份。加工KOSHER 食品的酶制劑同樣要符合KOSHER 食品的要求。故國外許多食品酶制劑都有符合KOSHER 食品的標記。要將我國酶制劑向海外開拓,對此不可不加以注意。符合KOSHER 食品要求由專門權威機構審批,比FDA 還嚴。
2 酶在工業中的新用途
2. 1 功能性低聚糖的製造
近20 年來,以雙歧桿菌、乳酸菌為主的益生菌和以低聚果糖、異麥芽糖、低聚半乳糖為首的益生原作為新一代保健食品在世界各國廣泛流行。通過酶法轉化的各種功能性低聚糖年銷售量已超過10 萬噸。功能性低聚糖是指那些人體不消化或難消化吸收的低聚糖,攝取後直入大腸,選擇性地被人體自身的有益菌(雙歧桿菌等) 所優先利用。使體內雙歧桿菌成倍、上百倍地增殖而促進宿主的健康,故也稱為雙歧因子。這些低聚糖也不被齲齒病源突變鏈球菌所利用,食之不會引起蛀牙。每天攝取3～10 g 功能性低聚糖,可改善胃腸功能,防止便泌和輕度腹瀉,減少腸內毒素生成和吸收,提高機體抗病免疫功能。功能性低聚糖正在成為21 世紀流行的健康糖源。
(1) 異麥芽低聚糖:是難消化低聚糖,不被唾液、胰液所分解,但在小腸可部分被分解和吸收。熱值約為蔗糖和麥芽糖的70 %～80 %。對腸道直接刺激性較小。小鼠急性毒性試驗LD50 為44g/ kg 以上,安全性不遜於蔗糖和麥芽糖。人體最大無作用量1. 5 g/ kg (攝取後24 小時不發生腹瀉之上限量) ,而其它難消化低聚糖或糖醇的最大無作用量只有0. 1～0. 4 g/ kg。攝取異麥芽糖16g ,一周後腸道中雙歧桿菌、乳酸菌等有益菌明顯增加,而擬桿菌、梭狀桿菌等有害菌受到抑制,便秘改善,糞便pH 下降,有機酸增加,腐敗物減少。小鼠試驗表明,攝取異麥芽糖後免疫力增強,血脂改善。異麥芽糖在高溫、微酸性和酸性環境下穩定,可以添加於各種食品和飲料中。
異麥芽低聚糖是澱粉經α- 澱粉酶液化,β- 澱粉酶糖化和α- 葡萄糖苷酶轉苷反應而生成的包括含α- 1 ,6 鍵的異麥芽糖,潘糖,異麥芽三糖等分枝低聚糖的糖漿。市場上的異麥芽糖分含量50 %與90 %兩種,後者是將含量50 %的異麥芽糖用離子交換法或酵母發酵法去除葡萄糖而成。粉狀糖是糖漿經噴霧乾燥而成。
生產異麥芽糖的α- 葡萄糖苷酶是黑麴黴生產糖化酶之副產品,將糖化酶發酵液經離子交換吸附去除所含α- 葡萄糖苷酶經洗脫濃縮而成。雖然發表過不少培養黑麴黴生產α- 葡萄糖苷酶的研究的報道,但未見用於商品生產。用α- 葡萄糖苷酶轉化麥芽糖生產異麥芽低聚糖,其生成量一般僅50 %左右,另外還含有20 %～40 %的麥芽糖與葡萄糖。為了提高異麥芽低聚糖產量,曾有不少研究報導,例如使用臭麴黴α- 葡萄糖苷酶,產品中潘糖產量可達30 %葡萄糖量可降至20 %。高崎發現脂肪嗜熱芽孢桿菌所產普魯蘭酶在高濃度麥芽三糖存在下有轉苷作用。將其結構基因導入枯草桿菌NA - 1 ,生產的新普魯蘭酶,與枯草桿菌糖化型α- 澱粉酶(可產生麥芽三糖) 一起作用於澱粉,異麥芽低聚糖的產率可達60 % ,而葡萄糖含量由40 %降至20 %。為了提高黑麴黴α- 葡萄糖苷酶的活力,東京大學生物工程系將α- 葡萄糖苷酶基因AGLA 導入黑麴黴GN - 3 ,得到轉化子GIZ 155 - A3 - 4 ,產酶能力提高了11 倍。
目前我國生產異麥芽糖的企業多達50～60 家,生產能力約5 萬噸以上,α- 葡萄糖苷酶的用量以0. 1 %計,需50 噸,消耗外匯甚巨(以每噸75 萬元計,就需3750 萬元人民幣) 。有必要立足自給。
(2) 海藻糖:是二分子葡萄糖以α,α- 1. 1 鍵連結而成的非還原性低聚糖。廣泛存在於動植物和微生物(如菌覃、海藻、蝦、啤酒酵母、麵包酵母) 中,是昆蟲主要血糖,作為飛翔時之能源來利用。海藻糖能保護某些動植物適應乾燥和冰凍的環境。海藻糖是一種很好的糖源,因非還原性,故耐酸耐熱性好,不易同蛋白質、氨基酸發生反應。對澱粉老化,蛋白質變性,脂肪氧化有較強抑製作用。此外還可消除某些食物之苦澀味、肉類之腥臭。海藻糖不被齲齒突變鏈球菌利用,食之不會引起蛀牙。活性乾酵母的活存率全賴酵母細胞中海藻糖含量所決定。過去海藻糖系從酵母中提取(最大含量也只有20 %) ,成本甚高,每公斤高達2～3 萬日元。現在可以用酶或發酵法生產,成本大大下降。久保田等從節桿菌、小球菌、黃桿菌、硫化葉菌等土壤細菌中發現一組海藻糖生成酶(海藻糖合成酶 MTSASE 與麥芽低聚糖海藻糖水解酶MTHASE) ,當將其同異澱粉酶、環糊精生成酶、α- 澱粉酶、糖化酶一起作用於液化澱粉時,可得到85 %收率的海藻糖。
(3) 帕拉金糖( Palatinose) 學名為異麥芽酮糖( Isomaltotulose) :以蔗糖為原料,經產朊桿菌或普利茅斯沙雷氏菌的α- 葡萄糖基轉移酶(又稱蔗糖變換酶Sucrose multase) 的作用,蔗糖分子的葡萄糖和果糖由α- 1 ,2 鍵結合轉變為α- 1 ,6 鍵結合而成。由於結構的改變,其甜度減少到蔗糖之42 % ,吸濕性較低,對酸的穩定性增加,耐熱性略為降低,生物學、生理學特性發生改變,不能為多數細菌、真菌所利用。食後不被口腔、胃中的酶所分解,直到小腸才可被酶水解成為葡萄糖和果糖而進入代謝。帕拉金糖不為口腔齲齒突變鏈球菌所利用,食之不易發生蛀牙,食後血糖也不會迅速升高,故可為糖尿病人使用。
帕拉金糖在低水份和低pH 下便會失水而縮合成為2～4 個分子的低聚帕拉金糖,甜度為蔗糖之30 % ,不為腸道消化酶所消化,食後可直達大腸而為雙歧桿菌選擇性利用,起到雙歧因子的保健作用。將帕拉金糖在高溫高壓下,用雷尼爾鎳為催化劑氧化便生成帕拉金糖醇。這種糖醇甜度為蔗糖的45～60 % ,熱值為蔗糖的二分之一。食後不易消化吸收,不會引起血糖和胰島素升高,不會引起蛀牙,適合糖尿病人、老人、肥胖者作甜味劑。因其物理性質酷似蔗糖,可用其製作低熱值糖果,是國際上流行的新一代甜味劑。上述三種糖在歐美、日本等已經大量生產,並被廣泛利用;而在國內雖已研究成功,但在生產和應用上尚存在不少阻力。
(4) 低聚果糖:是以蔗糖為原料經黑麴黴β2果糖基轉移酶的作用,將蔗糖分子的D2果糖以β22 ,1 鏈連接123 個果糖分子而成的蔗果三糖、蔗果四糖以及蔗果五糖與蔗糖、葡萄糖以及果糖的混合物,甜度為蔗糖的60 %。用離子交換樹脂將其中葡萄糖與果糖除去後,可得到含低聚果糖95 %以上的產品,甜度為蔗糖的30 %。低聚果糖的主要成份蔗果三糖與蔗果四糖在人體中完全不被唾液、消化道、肝臟、腎臟中的α2葡萄糖苷酶水解,本身是一種膳食纖維,食後可直達大腸,為大腸中的有益細菌優先利用。食低聚果糖不會引起血糖、胰島素水平的升高,熱值為1. 5kCal/ g ,通過雙歧桿菌的增殖,腸道得以凈化,肌體免疫力增強,營養改善,血脂降低。以年齡50～90 歲老人進行試驗,日食低聚果糖8g ,8 天後腸道雙歧桿菌可由5 %增加到25 %。便秘者食用低聚果糖每天5～6g ,4 天後80 %便秘者症狀改善,糞便變為柔軟,色澤轉黃,臭味減少,腸道腐敗得到控制。
低聚果糖也存在於菊芋、菊苣、蘆筍等植物,西歐都用菊粉做原料,用菊粉酶局部水解而成。日本政府將低聚果糖批准為特定保健食品;西歐、芬蘭、新加坡、台灣等地將低聚果糖作為功能性食品配料,廣泛使用在各種食品。我國大陸低聚果糖的年生產能力為15000 噸,廣東江門量子高科10000 噸,雲南天元3000 噸,張家港梁豐1000 噸,廣西大學奧立高500 噸。此外五糧液釀酒公司、上海中科生物醫學高科技開發有限公司也在銷售。
(5) 低聚木糖的特點是對酸、熱穩定性強,故可用於果汁等酸性飲料,因其不被多數腸道細菌利用,只有雙歧桿菌等少數細菌能利用,因此是一種強力雙歧因子,每天攝取0. 7g 即可見效。這種糖是以玉米芯為原料,提取其木聚糖後,用麴黴木聚糖酶水解而得。由日本三得利公司首先生產,我國山東龍力公司在中國農大的支持下開發成功。山東食品發酵研究院亦已宣告研製成功。此外,其它功能性低聚糖如低聚半乳糖,低聚甘露糖等我國也已開發成功。
2. 2 酶用於功能性多肽的生產
近年發現蛋白酶水解蛋白質生成的肽類,其吸收性比蛋白質或由蛋白質的組成的氨基酸為好,因此可作為輸液、運動員食品、保健食品等。在蛋白質水解物中,有些肽具有生理活性功能,如酪蛋白經胰酶或鹼性蛋白酶水解可生成酪蛋白磷酸肽(CPP) ,具有促進Ca 、Fe 吸收的功能。由魚肉、大豆、酪蛋白經酶水解得到的水解物中含有一種氨基酸,序列是Ala - Val - Pro - Tyr - Pro - Gln - Arg 的七肽,是一種血管緊張素轉化酶抑制劑(ACEI , An2giotensin Converting Enzyme Inhibitor) 。它可同血管緊張素相結合影響其活性的表達,從而防止血壓升高,是較理想的降壓保健食品。由不同蛋白質原料,不同的蛋白酶水解得到不同結構的肽類中,有些肽還具有降血脂,促進酒精代謝、抗疲勞、抗過敏的生理功能。常食豆醬、豆豉、納豆、乳腐等釀造食品有益健康,原因也在此。腖是細菌培養基原料,因發現其有生理功能,竟
然也有人將它裝入膠囊,當保健品銷售,獲利甚豐。
2. 3 酶用於油脂工業
酶在油脂工業上的應用還處於萌芽階段。(1) 纖維素酶、半纖維素酶用於榨油工業:油料用溶劑抽提油後,殘渣中殘留溶劑很難完全去除,影響飼料應用,為此日本開發了採用纖維素酶、半纖維素酶和果膠酶分解植物組織,來提取油脂。方法是將油橄欖、菜籽等先經破碎或熱處理,然後加半纖維素酶反應數小時,離心分離油脂和渣粕。這種工藝已用在橄欖油、桔油提取上,菜籽油已進入中試階段。在動物油脂生產上,利用蛋白酶處理,使蛋白質同油脂分離,因可避免高溫處理,油脂的質量也就更好。為了去除油脂殘余卵磷脂,使用磷酸酯酶去除油中水溶性卵磷脂。
(2) 製造脂肪酸
脂肪酶對底物有位置專一性和非專一性之分,此外對底物脂肪酸鏈長、不飽和度也有選擇性,用對位置無專一性脂肪酶水解豬油生產脂肪酸,作為製造肥皂的原料。用對不飽和脂肪酸酯無作用的脂肪酶,水解魚油時,因對高度不飽和脂肪酸DHA 的甘油三酯難水解而保留下來,用此法來製造DHA 等ω3 脂肪酸。
(3) 酯交換
利用脂肪酶之酯交換作用,改變油脂脂肪酸組成可改變油脂性質,例如用棕櫚油改性成為可可脂。
2. 4 轉谷醯胺酶( TGASE) 用於肉類加工轉谷醯胺酶可催化蛋白質分子中谷氨酸殘基上γ2醯胺基和各種伯胺間的轉醯基反應,當蛋白質中賴氨酸殘基的ε2氨基作為醯基受體時,可在分子間形成ε2(γ2Gln) Lys 共價鍵而交聯,從而可增加蛋白質之凝膠強度,改善蛋白質結構和功能性質,利用此作用,可將低值碎肉重組,改善魚、肉製品外觀和口感,減少損耗, 從而提高經濟價值。還可將Met .Lys. 等必須氨基酸導入缺乏此氨基酸的蛋白質而改善營養價值。此酶也可用於毛織物加工,用於酶的固定化或將不同分子進行聯結,將抗體與葯劑進行聯結等。生產菌種為茂原鏈輪絲菌( S t reptoverticill ummobaracens) ,日本已商業化生產,我國無錫輕工業大學也已研究成功,轉入試生產階段。
2. 5 酶在果蔬加工上的新用途
(1) 原果膠酶用於果膠提取:
果實中的果膠在未成熟前是以不溶性的原果膠形式存在的,在水果成熟過程中逐漸轉變成可溶性之果膠。原果膠也可在酸、熱作用下轉變為可溶性。由枯草桿菌、黑麴黴、酵母、擔子菌所生產的原果膠酶已被開發用於桔皮、蘋果、葡萄皮、胡蘿卜中果膠的提取。用酶法提取果膠與酸熱法相比工藝簡單,無污染,成本低,產品質量除含糖量稍高外,無甚區別。
(2) 粥化酶(Macerating enzymes) 之用於提高果
汁得率:
粥化酶是果膠酶、半纖維素酶(包括木聚糖酶、阿拉伯聚糖酶、甘露聚糖酶) 、纖維素酶之混合物,作用於潰碎果實,對促進過濾,提高果汁收率的效果比單一果膠酶為好。已是果汁加工主要的酶。
(3) 真空或加壓滲酶法處理完整果蔬:
利用加壓或真空浸漬果蔬,使果膠酶滲入細胞間隙或細胞壁中而起作用。此法已用於完整桔子的軟化,桔皮容易剝除。還用於桃肉硬化處理,將果膠甲基酯酶與 Ca2 + 滲入桃肉,可使罐頭糖水桃子硬度提高4 倍(因脫甲酯之果膠可同Ca2 + 結合而增強硬度) 。腌制蔬菜用此法處理可防止軟化而保持脆性。此法也用於桔皮之柚苷酶脫苦處理, 脫苦率達81 %。
(4) 柒酶用於去除酚類化物
澄清果汁經超濾過濾,濃縮後仍發生白色混濁,此乃由於果汁中酚類化合物所引起,為此在過濾前可用柒酶處理,使之氧化聚合成不溶性高分子而過濾去除之。
(5) 果膠酶用於洗清濾膜果膠污染物。
(6) β2葡聚糖酶用於去除葡萄汁中由感染Cot rytis cinerea 而產生的β- 葡聚糖,Vinozyme促使不溶物沉降。
2. 6 酶在紡織工業上的應用
棉布用澱粉酶退漿已有100 多年歷史了,隨著酶制劑工業的發展,纖維素酶、果膠酶、木聚糖酶、柒酶、蛋白酶等酶類先後被紡織工業所採用。
(1) 棉布整理用酶
隨著牛仔服的流行,纖維素酶整理棉布,改善織物觀感和手感,已受到紡織業的廣泛重視。纖維素酶作用於天然纖維非結晶區,使纖維發生部分降解和改性,可使織物柔軟、光潔、手感和外觀舒適。通常用酶處理以後,棉布重量減輕3～5 % ,但牢度要損失20 %左右。在發達國家為追求時尚,不在乎布的牢度。
過氧化氫酶常用於經H2O2 漂白後除去殘留的H2O2 , 最近發現A rthromyces ramosus , 鬼傘菌Coprinus cinereus可大量生產過氧化氫酶,過氧化氫酶也用於洗滌劑。果膠酶用於棉布整理,主要是分解棉、麻織物纖維表面的果膠,以利漂白與染色。柒酶是種酚氧化酶,以O 為H 受體,主要用在牛仔布靛藍染色時脫色處理,NOVO 公司採用基因技術改良黑麴黴生產。柒酶也可作用於木質素,有分解木質素的作用。木聚糖酶用於布坯漂白處理,可去除木質素及粘附纖維上之棉子殼。
(2) 毛織物蛋白酶防氈縮整理
毛織品若不經整理水洗後便發生收縮氈化不能再穿(如劣質羊毛衫洗滌後縮得很小) ,必須防縮防氈化處理,洗後才能保持原狀。防氈化防腐處理已有100 多年歷史,過去用氯、H2O2 、過硫酸鹽處理,污染嚴重,90 年代才開發了無氯防縮劑。利用蛋白酶改變羊毛結構可用於防氈防縮處理,40 年代就有人研究,60 年代日本報道,用木瓜酶處理可防氈縮,並可進行低溫染色,提高染色率,減少污水,改善毛織物手感和觀感。70 年代我們也曾試用酸性蛋白酶處理,進行低溫染色,取得良好結果,染色率提高3. 6 % ,污水減少62 %。每千錠斷紗率降到145 根,抗伸力、抗拉力、手感都有明顯提高。80 年代以來,酶法防氈縮在國內外重新引起重視,日、英、美等國發表了大量研究文章,取得了一定進展。研究過的蛋白酶有胰酶、木瓜酶、鹼性蛋白酶、中性蛋白酶、酸性蛋白酶等,相信不久這些工藝會成熟而得到推廣。
2. 7 酶在造紙工業上的應用
造紙工業是環境污染的重要源頭。隨著人們對環保意識增強,造紙工業使用生物技術受到了重視。酶法生產紙漿引起了各國濃厚興趣,關鍵是降解木質素。最近國內有人利用多種微生物作用製造紙漿,已經取得可喜進展,目前正在籌備擴大試驗。酶在造紙工業的應用現在主要是脂肪酶用於原木脫樹脂,纖維素酶半纖維素酶和脂肪酶用於廢報紙回收後脫油墨;以及木聚糖酶用於紙漿漂白。
(1) 原木脫樹脂:
造紙用的原木因含樹脂,打漿抄紙時,樹脂污染設備,影響生產,降低紙品質量。為此需要在室外堆放很長時間(3 個月以上) ,使樹脂分解。這樣影響生產周期,還佔用大片場地。日本造紙研究機構對原木成份進行研究,發現樹脂的成份中96 %是油酸和亞油酸,使用脂肪酶處理就可除去。自從90 年代在生產上採用後,紙品的質量提高,原木堆積成本下降,樹脂吸附劑用量減少,經濟效益提高。當時所用脂肪酶由NOVO 公司供應,在pH6～10 ,40～60 ℃作用良好,近來又發現使用耐熱性70 ℃的脂肪酶效果更佳。
(2) 紙漿漂白:
紙漿為了除去色素來源木質素,要用氯、次氯酸、二氧化氯等氯化物處理,污染嚴重,因此60 年代就有人考慮用木質素酶將其分解。木質素是以苯基丙烷為骨乾的高分子聚合物,只有將其分解木質素才會崩解。已發現對木質素有分解力的酶有木質素過氧化酶 (L IP) 、錳依賴性過氧化酶(MNP) 、柒酶(LAC) ,但至今未找到適用的木質素酶。近年芬蘭提出了一種化學和酶法相結合的處理法,取得了較好的效果。先用木聚糖酶切斷木質素同纖維素之間的聯系物(木聚糖和半纖維素) ,使木質素游離,再用鹼蒸煮後,由紙漿游離出的木聚糖可再次吸附在纖維的表面,用木聚糖酶將其分解,可增加孔隙,於是氯素的浸透性提高,並使木質素容易從紙漿內部出來,此工藝活性氯用量可減少30 %。
(3) 廢報紙回收利用中的脫墨
廢紙回收後打紙漿時,需用鹼、非離子表面活性劑、硅酸鈉及H2O2 進行脫墨處理。日本在脫墨時添加鹼性纖維素酶、半纖維素酶0. 1 %反應2 小時,抄紙白度可提高4～5 % ,強度並未降低。由於防止油墨印刷品弄臟手,油墨中加有亞油酸、亞麻酸和油酸等的高級三甘油酯,故脫墨時再添加脂肪酶效果更好,白度可提高2. 5 %。廢報紙脫墨,我國山東大學也進行過不少研究。
2. 8 其它
植酸酶除作為飼料添加劑用以提高飼料中有機磷的利用率,減少糞便中磷對環境的污染,節省飼料另加磷酸鹽用量。近年植酸酶還用於釀造,以改善原料中磷的利用,以及用於去鉀大豆蛋白食物的生產,成為腎臟病人蛋白質的來源。α- 葡萄糖基轉移酶還用於甜葉菊加工,用以脫苦澀味。澱粉的液化和糖化幾乎佔了工業上酶反應的絕大部分,由於目前的酶液化、糖化要在不同pH 和溫度下進行,為簡化工藝、節省水和能源,有必要開發耐酸性高溫α2澱粉酶和耐熱性糖化酶,如果α2澱粉酶可在pH4. 5 時進行液化,而糖化酶能在60 ℃以上溫度下進行,試想將這些帶來多大的效益? 不僅如此在pH4. 5 液化,還可避免麥芽酮糖生成。耐酸性α2澱粉酶和耐熱性糖化酶在國外已經進行多年研究,已有不少報道。例如日本報道已選育出一株耐酸性α2澱粉酶( KOD - 1) ,在30 %澱粉漿中,pH4. 5 ,105 ℃下反應10 分鍾,殘留酶活75 %。將該酶在pH4. 5 ,60 ℃時液化30 %粉漿60 分鍾,得到DE14 液化液,加糖化酶0. 1 %糖化48 小時,葡萄糖含量達95. 5 % ,與對照枯草桿菌α2澱粉酶的結果於pH5. 8 液化者相同(葡萄糖含量95. 7 %) 。此外,利用蛋白質工程將地衣芽孢桿菌α2澱粉酶分子中7個蛋氨酸用其它氨基酸置換後,耐酸性增強。這類酶的產業化一旦成功,將大大改變糖化有關工業的面貌。
3 結束語
隨著世界能源的日益減少,而人口卻在不斷增加,水資源和糧食日見短缺。由於人類對環保意識的加強,使得工業界用酶來改革傳統工藝的需求更為迫切。因此,提高酶的產量,降低生產成本,開發酶的新品種、新用途更是當務之急。基因工程、蛋白質工程的發展,為酶制劑工業發展創造了有利條件。開發耐熱、耐酸鹼,對底物有特殊作用的酶,以及將動植物生產的酶改由微生物發酵方法來生產,或者將還不能使用的微生物所產的酶改由安全菌種來生產,都將成為現實。
Ⅳ 什麼是酶酶的生物學特點酶在生命過程和工農業生產中的作用
酶的定義：催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。
特點：具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行． 酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之一． 酶的催化具有高度的化學選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強鹼、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用． 人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界。
在工農業中也起到了很大的作用：如啤酒的發酵，乙醇汽油等生產都離不開，
Ⅳ 酶是什麼它有哪些組成它們各有什麼生理功能
酶：指具有生物催化功能的高分子物質。
酶的組成：
酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有一些被稱為核酶的RNA分子也具有催化功能。所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。
各自生理功能：
氧化還原酶類：促進底物進行氧化還原反應；
轉移酶類：催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換；
水解酶類：催化底物發生水解反應；
裂合酶類：催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應；
異構酶類：催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化；
合成酶類：催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能。
酶的分類：
按反應性質：氧化還原酶類，轉移酶類，水解酶類，裂合酶類，異構酶類，合成酶類；
按存在形式：前體酶原，同工酶，別構酶，修飾酶，多酶復合體與多酶體系，多功能酶。
Ⅵ 生物化學題目,什麼是酶
催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。具有催化效率高、專一性強、作用條件溫和等特點。
酶（enzyme），早期是指in
yeast
在酵母中的意思，指由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。（以上來自網路）
自己理解：酶是高效，專一的生物催化劑，是生物體內酶促反應的催化劑
Ⅶ 酶是什麼產生的具有催化功能的什麼
酶,又稱為酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化劑.絕大多數的酶都是蛋白質.人們已經發現兩類生物催化劑：普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質,是機體內催化各種代謝反應的最主要的催化劑； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸,是近年來發現的一類新的生物催化劑,其作用主要是參與RNA的剪接.
即指酶,一類由生物體產生的具有高效和專一催化功能的蛋白質.酶催化劑和活細胞催化劑均可稱為生物催化劑.在生物體內,酶參與催化幾乎所有的物質轉化過程,與生命活動有密切關系；在體外,也可作為催化劑進行工業生產.酶有很高的催化效率,在溫和條件下（室溫、常壓、中性）極為有效,其催化效率為一般非生物催化劑的109～1012倍.酶催化劑選擇性（又稱作用專一性）極高,即一種酶通常只能催化一種或一類反應,而且只能催化一種或一類反應物(又稱底物)的轉化,包括立體化學構造上的選擇性.與活細胞催化劑相比,它的催化作用專一,無副反應,便於過程的控制和分離.
人類自從創造釀酒、制飴、做醬等工藝時起,即對生物催化作用有了初步認識.1897年德國E.布赫納在對發酵過程進行的研究中,發現酵母的無細胞抽提液(即萃取液)也能引起發酵,這就為酶的分離純化與研究提供了可能.1926年脲酶首次被結晶出來,並證明為蛋白質；以後又用各種方法制備和研究了上百種酶,證實了酶都是蛋白質；都是由氨基酸按一定順序結合構成的大分子；在生理環境中,酶分子中的原子分別處於一定的空間位置上,形成特定的構象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）轉化的酶催化反應中,酶的結構中通常含有金屬中心.例如過氧化氫分解酶含鐵；遞送磷的酶含鎂；能分解二氧化碳的酶含鉻.酶中的金屬元素之間形成一個較小區域的活性構造,固定在一個龐大的蛋白質分子上,分子量可高達數百萬,如固氮酶中含有的鐵鉬蛋白,分子量約27～30萬,每個分子系由一個鉬原子、20個鐵原子、20個半胱氨酸分子及15個不穩定的硫原子所組成.有相當數量的酶是以復合蛋白質的形式存在的,即除去蛋白質成分外,還含有其他的輔因子,如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質,這些輔因子是酶表現活性所必需的.與蛋白質部分結合較緊的稱輔基,結合較松的稱輔酶.前者如過氧化氫酶中的鐵卟啉；後者如一些脫氫酶中的煙醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有輔因子的復合蛋白質稱全酶,除去輔因子的稱酶蛋白.酶蛋白與許多蛋白不同之處為酶蛋白都具有一個與催化有關的特定區域,其中包括與催化過程有關的催化基團,以及與底物結合有關的結合基團.高溫、強酸、強鹼能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性.酶的催化能力稱為酶的活力.1961年國際生物化學聯合會酶學委員會規定：在一分鍾內催化一微摩爾底物發生反應所需的酶量為一個酶單位,以 U表示.而以每毫克蛋白質所含的酶單位數稱為比活力.1972年,國際純粹化學和應用化學聯合會(IUPAC)與國際生物化學聯合會建議採用「酶活力」來代替「酶單位」,即每秒鍾轉化一摩爾底物所需的酶活力為一個 Katal,簡稱Kat.1Kat=6×107U.影響酶活力的因素很多,如溫度、pH值、反應物系的濃度及有關抑制劑等（見酶動力學）.
Ⅷ 酶的定義是什麼
酶（enzyme）, 早期是指in yeast 在酵母中的意思, 指由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能透過腸壁，被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶，在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能
酶與無機催化劑比較：
1、相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。5）都會出現中毒現象。
2、不同點：即酶的特性
Ⅸ 酶是什麼東西
（1）酶的化學本質：一般地說，酶是活細胞產生的具有催化作用的蛋白質。近來有人提出，一些RNA分子也具有酶的催化作用。所以，絕大多數酶是蛋白質，少數酶是RNA。
具有酶活性的蛋白分為簡單蛋白和結合蛋白。所謂簡單蛋白類的酶只有蛋白質成分，不含其他物質，如胃蛋白酶。結合蛋白質類的酶，由蛋白質和輔因子組成全酶（即全酶=酶蛋白+輔因子）。公式中的酶蛋白就是組成這類酶的蛋白質部分。輔因子是與酶蛋白結合的小分子部分，包括輔酶或輔基，輔酶是那些與酶蛋白結合得比較松的部分，而與酶蛋白結合得比較緊的部分就是輔基。
根據酶的催化反應類型可把酶分成以下六大類：氧化還原酶、轉移酶、水解酶、裂解酶、異構酶、合成酶。
（2）酶作用的特性
生物體內各種化學反應，幾乎都是由酶催化的。酶所催化的反應叫醇促反應。酶促反應中被酶作用的物質叫做底物，經反應生成的物質叫做產物。跟其他催化劑一樣，酶只促化反應，提高反應速度，而它本身的性質和數量在反應前後都不變。酶跟一般催化劑不同的是：
①易變性：酶是蛋白質，會被過熱、強酸、強鹼等因素破壞；
②專一性：任何一種酶只作用於一種或幾種相關的化合物，這叫做酶對底物的專一性；
③反應條件溫和：酶促反應在常溫、常壓、生理pH條件下進行；
④催化效率高：酶的催化率比一般催化劑高107～1013倍；
⑤酶有活性部分：酶起催化作用的部分叫活性基因，在形成「酶-底物」復合物後，它就跟底物分子作用。
（3）影響酶作用的因素
酶的催化作用，受到溫度、pH和某些化合物等因素的影響。
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酶之一
酶是蛋白質，具有蛋白質的性質。酶也有它們自身的特性，酶是生物催化劑，脫離生物機體後仍具有活性。
酶作催化劑，其條件溫和，即不需加熱；反應快，效率高；催化專一性，如澱粉酶只對澱粉的水解起催化作用。
酶之二
人體是一個復雜的「化工廠」，在這個「化工廠」里同時進行著許多互相協同配合的化學反應。這些反應不能在高溫、高壓、劇毒、強腐蝕的條件下進行，只能在體溫條件下溫和地進行。這些反應還要求有較高的速率，而且需要隨著環境和身體情況的變化而隨時自動地進行精密地調節。如此苛刻的條件是怎樣實現的呢？這要靠一類特殊的蛋白質——酶的作用。
酶是具有生物活性的蛋白質，對於許多有機化學反應和生物體內進行的復雜的反應具有很強的催化作用。酶的催化作用具有以下特點：
1．條件溫和、不需加熱。在接近體溫和接近中性的條件下，酶就可以起作用。在30℃～50℃之間酶的活性最強，超過適宜的溫度時，酶將逐漸喪失活性。
2．具有高度的專一性。如蛋白酶只能催化蛋白質的水解反應；澱粉酶只對澱粉起催化作用，如同一把鑰匙開一把鎖那樣。
3．具有高效催化作用。酶催化的化學反應速率，比普通催化劑高107倍～1013倍。
目前，人們已經知道的酶有數千種。工業上大量使用的酶多數是通過微生物發酵製得的，並且有許多種酶已製成了晶體。酶已得到廣泛的應用，如澱粉酶應用於食品、發酵、紡織、制葯等工業；蛋白酶用於醫葯、製革等工業；脂肪酶用於使脂肪水解、羊毛脫脂等。酶還可用於疾病的診斷。
參見：http://www.jshlzx.net/klh/2/2049/text/zk49_130.htm